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首页> 外文期刊>American Journal of Physiology >Regulation of tyrosine phosphorylation of PYK2 in vascular endothelial cells by lysophosphatidylcholine.
【24h】

Regulation of tyrosine phosphorylation of PYK2 in vascular endothelial cells by lysophosphatidylcholine.

机译：溶血磷脂酰胆碱对血管内皮细胞中PYK2酪氨酸磷酸化的调节。

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Lysophosphatidylcholine (LPC), a component of oxidized low-density lipoprotein, exerts various biological effects on vascular endothelial cells. However, the intracellular signaling of LPC is poorly understood. In this study, we investigated the involvement of proline-rich tyrosine kinase (PYK2) in LPC signaling in cultured bovine aortic endothelial cells by immunoprecipitation and Western blotting assays. Treatment of cells with LPC promoted a rapid increase in tyrosine phosphorylation of PYK2. LPC-stimulated PYK2 phosphorylation was inhibited by calcium chelators, 1,2-bis(2-aminophenoxy)ethane-N,N,N',N'-tetraacetic acid-acetoxymethyl ester, EGTA, protein kinase C (PKC) inhibitor, GF-109203X, or PKC depletion by phorbol esters. PYK2 phosphorylation was inhibited by treatment with cytochalasin D but with neither botulinum C3 transferase nor overexpression of a dominant negative mutant of Rho A. LPC stimulated the association of Shc with PYK2, Shc tyrosine phosphorylation, and Grb2 binding to Shc and induced Ras activation. These results provide evidence that 1) LPC tyrosine phosphorylates PYK2 by calcium- and PKC-dependent mechanisms, 2) the intact cytoskeleton is required for LPC-stimulated PYK2 phosphorylation, and 3) LPC-activated Ras via the PYK2/Shc/Grb2 signaling.
机译：溶血磷脂酰胆碱（LPC），一种氧化的低密度脂蛋白，对血管内皮细胞具有多种生物学作用。然而，对LPC的细胞内信号传导了解甚少。在这项研究中，我们通过免疫沉淀和Western印迹法研究了富含脯氨酸的酪氨酸激酶（PYK2）在培养的牛主动脉内皮细胞的LPC信号中的参与。用LPC处理细胞可促进PYK2酪氨酸磷酸化的快速增加。 LPC刺激的PYK2磷酸化被钙螯合剂，1,2-双（2-氨基苯氧基）乙烷-N，N，N'，N'-四乙酸-乙酰氧基甲酯，EGTA，蛋白激酶C（PKC）抑制剂，GF抑制-109203X，或佛波酯消耗PKC。 PYK2磷酸化受到细胞松弛素D处理的抑制，但既没有肉毒杆菌C3转移酶也没有Rho A的显性负突变体的过表达。LPC刺激Shc与PYK2缔合，Shc酪氨酸磷酸化以及Grb2与Shc结合并诱导Ras活化。这些结果提供了以下证据：1）LPC酪氨酸通过钙和PKC依赖性机制使PYK2磷酸化; 2）LPC刺激的PYK2磷酸化需要完整的细胞骨架，以及3）通过PYK2 / Shc / Grb2信号传导LPC激活的Ras。

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