X-ray Crystal Structure of Catechol 2,3-Dioxygenase (Metapyrocatechase)

Kita A.; MIKI KUNIO

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X-ray Crystal Structure of Catechol 2,3-Dioxygenase (Metapyrocatechase)

机译：儿茶酚2,3-二氧化根（MetapyrocateChase）的X射线晶体结构

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The three-dimensional structure of catechol 2,3-dioxygenases (metapyrocatechase, MPC), which catalyzes the proximal estradiol cleavage reaction of catechol and 3- or 4-substituted catechol, has been determined at 2.8 A resolution. The enzyme is a homotetramer with non-crystallographic 222 symmetry and each subunit is folded into two similar domains. The active site structure reveals a distorted tetrahedral Fe (ii) site coordinated by three endogenous ligands (His153, His214, and Glu265) and an acetone molecule.

机译：在2.8分辨率下确定了催化儿茶酚和3-或4-取代的儿茶酚的近端雌二醇切割反应的儿茶酚2,3-二氧基酶（MetapyrocateChase，MPC）的三维结构已经确定。酶是具有非晶形222对称性的同型异构体，并且每个亚基被折叠成两个相似的结构域。活性位点结构揭示了由三个内源性配体（HIS153，HIS214和GLU265）和丙酮分子协调的扭曲的四面体FE（II）位点。

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来源
《日本结晶学会志》 |2000年第4期|共6页
作者
Kita A.; MIKI KUNIO;
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作者单位

Project Leader Animal Health and Welfare Cheshire County Council;

Project Leader Animal Health and Welfare Cheshire County Council;

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正文语种 jpn
中图分类晶体学;
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