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【24h】

ヒトFEN1-PCNA複合体の結晶構造が示すスイング活性化機構

机译:由人FEN1-PCNA复合物的晶体结构表示的摆动激活机制

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摘要

可動性の大きなタンパク質は立体構造的に不均一なため,結晶化に不利と考えられている。 マルチドメインタンパク質の場合,ドメイン間のリンカーを切断し個々のドメインで結晶化するアプローチがよくとられる。 筆者らは当初, FEN1がこれほど運動性の高い状態にあるとは予測していなかったため,そのパッキングを見たときには驚きとともに結晶化の奥深さに感嘆を覚えた。 動的複合体を結晶化によって固定化し,二状態のスナップショットを同時にとることができた珍しい1例であった。 タンパク質結晶学が動きに弱いという先入観に疑問を投げかけ,新しい可能性を示唆しているのかもしれない。
机译:认为巨大的迁移蛋白是对结晶的不利因素,因为它们是间结构上的不均匀。 在多域蛋白的情况下,切割域之间的接头,并且在个体域中结晶的方法是良好的。 最初没有预测FEN1处于一种高度可动力状态,所以当你看到包装时,我惊讶地惊讶,我记得结晶的深度。 通过结晶固定动态复合物,并且罕见的例子是可以同时采取双态快射。 蛋白质晶体学研究了运动疲软的前提,可能表明新的可能性。

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