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Structural characterization of Ca2+-ATPase-bound phospholarnban in lipid bilayers by solid-state nuclear magnetic resonance (NMR) Spectroscopy

机译：固态核磁共振（NMR）光谱法脂双层Ca2 + -Atpase-结合磷酸盐的结构表征

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Phospholamban (PLN) regulates cardiac contractility by modulation of sarco(endo)plasmic reticulum calcium ATPase (SERCA) activity. While PLN and SERCAla, an isoform from skeletal muscle, have been structurally characterized in great detail, direct information about the conformation of PLN in complex with SERCA has been limited. We used solid-state NMR (ssNMR) spectroscopy to deduce structural properties of both the A(36)F(41)A(46) mutant (AFA-PLN) and wild-type PLN (WT-PLN) when bound to SERCA I a after reconstitution in a functional lipid bilayer environment. Chemical-shift assignments in all domains of AFA-PLN provide direct evidence for the presence of two terminal a helices connected by a linker region of reduced structural order that differs from previous findings on free PLN. ssNMR experiments on WT-PLN show no significant difference in binding compared to AFA-PLN and do not support the coexistence of a significantly populated dynamic state of PLN after formation of the PLN/ SERCA complex. A combination of our spectroscopic data with biophysical and biochemical data using flexible protein-protein docking simulations provides a structural basis for understanding the interaction between PLN and SERCAla.
机译：磷汉（PLN）通过调制Sarco（endo）粒状网钙ATP酶（Serca）活性来调节心脏收缩性。虽然PLN和Sercala，来自骨骼肌的同种型，但是在结构上具有很好的细节，有关PLN与Serca复合物的构象的直接信息受到限制。我们使用固态NMR（SSNMR）光谱法在与Serca I结合时，使A（36）F（41）突变体（46）突变体（46）突变体（AFA-PLN）和野生型PLN（WT-PLN）的结构特性推导出来在功能性脂质双层环境中重构后。 AFA-PLN的所有域中的化学换档分配为两个终端的存在提供了直接证据，该终端通过降低的结构顺序的接头区域连接的螺旋，其不同于先前发现的自由PLN。与AFA-PLN相比，WT-PLN上的SSNMR实验表明，在形成PLN / Serca复合物后，不支持在形成PLN后显着填充的PLN动态状态的共存。使用柔性蛋白质 - 蛋白酶对接模拟的具有生物物理和生化数据的光谱数据的组合为理解PLN和Sercala之间的相互作用提供了结构依据。

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