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首页> 外文期刊>Biochemistry >Entamoeba histolytica rho1 regulates actin polymerization through a divergent, diaphanous-related formin
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Entamoeba histolytica rho1 regulates actin polymerization through a divergent, diaphanous-related formin

机译：entamoeba histolytica rho1通过发散，相关的透明甲状腺素调节肌动蛋白聚合

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Entamoeba histolytica requires a dynamic actin cytoskeleton for intestinal and systemic pathogenicity. Diaphanous-related formins represent an important family of actin regulators that are activated by Rho GTPases. The E. histolytica genome encodes a large family of Rho GTPases and three diaphanous-related formins, of which EhFormin1 is known to regulate mitosis and cytokinesis in trophozoites. We demonstrate that EhFormin1 modulates actin polymerization through its formin homology 2 domain. Despite a highly divergent diaphanous autoinhibitory domain, EhFormin1 is autoinhibited by an N- and C-terminal intramolecular interaction but activated upon binding of EhRho1 to the N-terminal domain tandem. A crystal structure of the EhRho1·GTPγS- EhFormin1 complex illustrates an EhFormin1 conformation that diverges from mammalian mDia1 and lacks a secondary interaction with a Rho insert helix. The structural model also highlights residues required for specific recognition of the EhRho1 GTPase and suggests that the molecular mechanisms of EhFormin1 autoinhibition and activation differ from those of mammalian homologues.
机译：entamoeba组织olytica需要动态肌动蛋白细胞骨架用于肠道和全身致病性。与rho gtpases激活的肌动蛋白调节剂的重要系列是rho gtpases的重要系列。 E.组织组织基因组编码大型rho GTP酶和三个有关相关的甲状腺素，其中已知Ehformin1调节滋养体中的细胞分子和细胞因子。我们证明Ehformin1通过其甲状腺同源2结构域调节肌动蛋白聚合。尽管具有高度发散的透明度的自动抑制结构域，但是通过N-和C末端分子内相互作用自动抑制EHFormin1，但在EHRHO1结合到N-末端域串联时激活。 EHRHO1·GTPγ-Ehformin1复合物的晶体结构说明了从哺乳动物MDIA1发散的Ehformin1构象，并且缺乏与RHO插入螺旋的二次相互作用。结构模型还突出了eHRHO1 GTP酶的特异性识别所需的残留物，并表明EHFormin1的分子机制自身抑制和激活不同于哺乳动物同源物的分子机制。

著录项

  • 来源
    《Biochemistry》 |2012年第44期|共11页
  • 作者

    Bosch D.E.; Yang B.; Siderovski D.P.;

  • 作者单位

    Department of Pharmacology University of North Carolina at Chapel Hill Chapel Hill NC 27599-7365 United States;

    Department of Cell and Developmental Biology University of North Carolina at Chapel Hill Chapel Hill NC 27599-7365 United States;

    Department of Physiology and Pharmacology 3051 Robert C. Byrd Health Sciences Center West Virginia University School of Medicine Morgantown WV 26506-9229 United States;

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  • 原文格式 PDF
  • 正文语种 eng
  • 中图分类 生物化学;
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