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Surface Charge Modulates Protein-Protein Interactions in Physiologically Relevant Environments

机译：表面电荷调节生理相关环境中的蛋白质 - 蛋白质相互作用

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Protein-protein interactions are fundamental to biology yet are rarely studied under physiologically relevant conditions where the concentration of macromolecules can exceed 300 g/L. These high concentrations cause cosolute-complex contacts that are absent in dilute buffer. Understanding such interactions is important because they organize the cellular interior. We used( 19)F nuclear magnetic resonance, the dimer-forming A34F variant of the model protein GB1, and the cosolutes bovine serum albumin (BSA) and lysozyme to assess the effects of repulsive and attractive charge-charge dimer-cosolute interactions on dimer stability. The interactions were also manipulated via charge-change variants and by changing the pH. Charge-charge repulsions between BSA and GB1 stabilize the dimer, and the effects of lysozyme indicate a role for attractive interactions. The data show that chemical interactions can regulate the strength of protein-protein interactions under physiologically relevant crowded conditions and suggest a mechanism for tuning the equilibrium thermodynamics of protein- protein interactions in cells.
机译：蛋白质 - 蛋白质相互作用是生物学的基础，但很少在生理学相关的条件下进行，其中大分子浓度可以超过300克/升。这些高浓度导致在稀释缓冲液中不存在的脱色 - 复杂的触点。理解这种互动是重要的，因为它们组织了蜂窝内部。我们使用（19）f核磁共振，模拟蛋白GB1的二聚物形成A34F变体，以及辅助牛血清白蛋白（BSA）和溶菌酶，评估排斥和吸引力的电荷二聚体 - 阳离子相互作用对二聚体的影响稳定。还通过电荷变化变体和改变pH来操纵相互作用。 BSA和GB1之间的电荷充电排斥稳定二聚体，溶菌酶的效果表明具有吸引性的相互作用的作用。数据显示，化学相互作用可以调节生理相关的拥挤条件下的蛋白质 - 蛋白质相互作用的强度，并提示一种调整细胞中蛋白质蛋白质相互作用的平衡热力学的机制。

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