Further biochemical studies on aminopyrrolnitrin oxygenase (PrnD).

Tiwari MK; Lee JK; Moon HJ; Zhao H

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Further biochemical studies on aminopyrrolnitrin oxygenase (PrnD).

机译：氨基吡咯氮氧酶（PRND）的进一步生化研究。

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Active site modeling of dimerization interface in combination with site-directed mutagenesis indicates that the electron in the PrnD Rieske oxygenase can be transferred by either of two pathways, one involving Asp183' and the other involving Asn180'. In addition, the overexpression of the isc operon involved in the assembly of iron-sulfur clusters increased the catalytic activity of PrnD in Escherichia coli by a factor of at least 4.

机译：与点定向诱变结合的二聚化界面的有源网站建模表明，PRND rieske氧酶中的电子可以通过两种途径中的任何一种，涉及ASP183'和ASN180'的另一个途径转移。此外，涉及氧化铁簇组装的ISC操纵子的过表达将PRND在大肠杆菌中的催化活性增加了至少4个。

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来源
《Bioorganic and Medicinal Chemistry Letters》 |2011年第10期|共4页
作者
Tiwari MK; Lee JK; Moon HJ; Zhao H;
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作者单位

Department of Chemical Engineering Konkuk University Seoul 143-701 Republic of Korea.;

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正文语种 eng
中图分类药学;
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1. Further biochemical studies on aminopyrrolnitrin oxygenase (PrnD). [J] . Tiwari MK, Lee JK, Moon HJ, Bioorganic and Medicinal Chemistry Letters . 2011,第10期

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