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首页> 外文期刊>American Journal of Physiology >Structure and function of crocodilian hemoglobins and allosteric regulation by chloride, ATP, and CO9
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Structure and function of crocodilian hemoglobins and allosteric regulation by chloride, ATP, and CO9

机译：鳄鱼血红蛋白的结构和功能，氯化物，ATP和CO9的构建调节

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Among vertebrate hemoglobins (Hbs), those of crocodilians are renowned for their unique allosteric mechanism for regulating O2-binding affinity. In most vertebrates, the O2 affinity of Hb is tightly controlled by changes in the red blood cell (RBC) concentration of allosteric cofactors such as organic phosphates, chloride ions, and CO2, each of which bind to specific (nonheme) sites on the Hb and stabilize the low-affinity T state relative to the high-affinity R state. Changes in the RBC concentrations of these cofactors shift the allosteric T<->-R equilibrium of the Hb, thereby modulating O2 uptake and delivery. In contrast to the Hbs of other jawed vertebrates, those of crocodilians are reportedly unique in that O2 affinity is responsive to changes in the RBC concentration of bicarbonate ions but not to changes in the concentration of molecular CO2 (2, 44). Responsiveness to bicarbonate ions has been documented for hagfish Hbs (15), but it is not a property of other vertebrate Hbs that have been examined to date.
机译：在脊椎动物血红蛋白（HBS）中，鳄鱼的血红蛋白是为了调节O 2结合亲和力的独特变构机制。在大多数脊椎动物中，Hb的O2亲和力通过颠覆辅因子的红细胞（RBC）浓度如有机磷酸酯，氯离子和CO 2的变化而紧密控制，每个COOM和CO 2都与HB上的特异性（非血液）位点结合并相对于高亲和力R状态稳定低亲和力T状态。这些辅助因子的RBC浓度的变化使Hb的变形T < - > -R平衡变化，从而调节O2吸收和递送。与其他下颚脊椎动物的HB相比，据报道，鳄鱼的那些是独一无二的，因为O2亲和力是促进碳酸氢盐离子的RBC浓度的变化，而不是分子CO 2（2,44）的浓度的变化。对卤代碳酸酯离子的回应已经记录了Hagfish HBS（15），但它不是已研究过的其他脊椎动物HB的性质。

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