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首页> 外文期刊>Biochimica et biophysica acta: BBA: International journal of biochemistry, biophysics and molecular biololgy. Proteins and Proteomics >The neurotransmitter serotonin interrupts alpha-synuclein amyloid maturation.
【24h】

The neurotransmitter serotonin interrupts alpha-synuclein amyloid maturation.

机译：神经递质5-羟色胺中断α-突触核蛋白淀粉样蛋白的成熟。

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Indolic derivatives can affect fibril growth of amyloid forming proteins. The neurotransmitter serotonin (5-HT) is of particular interest, as it is an endogenous molecule with a possible link to neuropsychiatric symptoms of Parkinson disease. A key pathomolecular mechanism of Parkinson disease is the misfolding and aggregation of the intrinsically unstructured protein alpha-synuclein. We performed a biophysical study to investigate an influence between these two molecules. In an isolated in vitro system, 5-HT interfered with alpha-synuclein amyloid fiber maturation, resulting in the formation of partially structured, SDS-resistant intermediate aggregates. The C-terminal region of alpha-synuclein was essential for this interaction, which was driven mainly by electrostatic forces. 5-HT did not bind directly to monomeric alpha-synuclein molecules and we propose a model where 5-HT interacts with early intermediates of alpha-synuclein amyloidogenesis, which disfavors their further conversion into amyloid fibrils.
机译：吲哚衍生物可影响淀粉样蛋白形成蛋白的原纤维生长。神经递质血清素（5-HT）特别受关注，因为它是一种内源性分子，可能与帕金森氏病的神经精神症状有关。帕金森氏病的关键病理分子机制是固有非结构化蛋白α-突触核蛋白的错误折叠和聚集。我们进行了一项生物物理研究，以研究这两个分子之间的影响。在一个分离的体外系统中，5-HT干扰了α-突触核蛋白淀粉样蛋白纤维的成熟，导致形成了部分结构化，抗SDS的中间聚集体。 α-突触核蛋白的C末端区域对于这种相互作用至关重要，这主要是由静电力驱动的。 5-HT不直接结合单体α-突触核蛋白分子，我们提出了一个模型，其中5-HT与α-突触核蛋白淀粉样生成的早期中间体相互作用，这不利于它们进一步转化为淀粉样原纤维。

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