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首页> 外文期刊>Biochimica et biophysica acta: BBA: International journal of biochemistry, biophysics and molecular biololgy. Proteins and Proteomics >Structural difference of vasoactive intestinal peptide in two distinct membrane-mimicking environments.
【24h】

Structural difference of vasoactive intestinal peptide in two distinct membrane-mimicking environments.

机译：在两种不同的膜模拟环境中，血管活性肠肽的结构差异。

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Vasoactive intestinal peptide (VIP) is a 28-amino acid neuropeptide which belongs to a glucagon/secretin superfamily, the ligand of class II G protein-coupled receptors. Knowledge for the conformation of VIP bound to membrane is important because the receptor activation is initiated by membrane binding of VIP. We have previously observed that VIP-G (glycine-extended VIP) is unstructured in solution, as evidenced by the limited NMR chemical shift dispersion. In this study, we determined the three-dimensional structures of VIP-G in two distinct membrane-mimicking environments. Although these are basically similar structures composed of a disordered N-terminal region and a long alpha-helix, micelle-bound VIP-G has a curved alpha-helix. The side chains of residues Phe(6), Tyr(10), Leu(13), and Met(17) found at the concave face form a hydrophobic patch in the micelle-bound state. The structural differences in two distinct membrane-mimicking environments show that the micelle-bound VIP-G localized at the water-micelle boundary with these side chains toward micelle interior. In micelle-bound PACAP-38 (one of the glucagon/secretin superfamily peptide) structure, the identical hydrophobic residues form the micelle-binding interface. This result suggests that these residues play an important role for the membrane binding of VIP and PACAP.
机译：血管活性肠肽（VIP）是28个氨基酸的神经肽，属于胰高血糖素/分泌素超家族，是II类G蛋白偶联受体的配体。与膜结合的VIP构象的知识很重要，因为受体激活是由VIP的膜结合引发的。我们以前已经观察到VIP-G（甘氨酸扩展的VIP）在溶液中是非结构化的，这是由有限的NMR化学位移分散所证明的。在这项研究中，我们确定了在两个不同的膜模拟环境中VIP-G的三维结构。尽管这些基本上是由无序的N端区域和长的α螺旋组成的相似结构，但与胶束结合的VIP-G具有弯曲的α螺旋。在凹面发现的残基Phe（6），Tyr（10），Leu（13）和Met（17）的侧链形成胶束结合状态的疏水斑块。在两个不同的膜模拟环境中的结构差异表明，与胶束结合的VIP-G定位于水-胶束边界，这些侧链朝向胶束内部。在胶束结合的PACAP-38（胰高血糖素/分泌素超家族肽之一）结构中，相同的疏水残基形成胶束结合界面。该结果表明这些残基对于VIP和PACAP的膜结合起重要作用。

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