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首页> 外文期刊>International Journal of Cell Biology >S-Glutathionylation of Protein Disulfide Isomerase Regulates Estrogen Receptor a Stability and Function
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S-Glutathionylation of Protein Disulfide Isomerase Regulates Estrogen Receptor a Stability and Function

机译：S-谷胱甘肽化蛋白二硫键异构酶调节雌激素受体的稳定性和功能

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S-Glutathionylation of cysteine residues within target proteins is a posttranslational modification that alters structure and function. We have shown that S-glutathionylation of protein disulfide isomerase (PDI) disrupts protein folding and leads to the activation of the unfolded protein response (UPR). PDI is a molecular chaperone for estrogen receptor alpha (ERa). Our present data show in breast cancer cells that S-glutathionylation of PDI interferes with its chaperone activity and abolishes its capacity to form a complex with ERa. Such drug treatment also reverses estradiol-induced upregulation of c-Myc, cyclinDl, and P21Cip, gene products involved in cell proliferation. Expression of an S-glutathionylation refractory PDI mutant diminishes the toxic effects of PABA/NO. Thus, redox regulation of PDI causes its S-glutathionylation, thereby mediating cell death through activation of the UPR and abrogation of ERa stability and signaling.
机译：目标蛋白内半胱氨酸残基的S-谷胱甘肽酰化是翻译后修饰，可改变结构和功能。我们已经表明，蛋白质二硫键异构酶（PDI）的S-谷胱甘肽化会破坏蛋白质折叠，并导致未折叠的蛋白质应答（UPR）激活。 PDI是雌激素受体α（ERa）的分子伴侣。我们目前的数据显示，在乳腺癌细胞中，PDI的S-谷胱甘肽酰化会干扰其分子伴侣活性，并消除其与ERa形成复合物的能力。这种药物治疗还逆转了雌二醇诱导的参与细胞增殖的基因产物c-Myc，cyclinD1和P21Cip的上调。 S-谷胱甘肽化难治性PDI突变体的表达减少了PABA / NO的毒性作用。因此，PDI的氧化还原调节导致其S-谷胱甘肽化，从而通过激活UPR以及废除ERa稳定性和信号传导来介导细胞死亡。

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