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首页> 外文期刊>EMBO reports >Modulation of STIM1 and capacitative Ca~(2+) entry by the endoplasmic reticulum luminal oxidoreductase ERp57
【24h】

Modulation of STIM1 and capacitative Ca~(2+) entry by the endoplasmic reticulum luminal oxidoreductase ERp57

机译：内质网腔氧化还原酶ERp57调节STIM1和电容性Ca〜（2+）进入。

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STIM1 is an endoplasmic reticulum (ER) membrane Ca~(2+) sensor responsible for activation of store-operated Ca~(2+) influx. We discovered that STIM1 oligomerization and store-operated Ca~(2+) entry (SOC) are modulated by the ER oxidoreductase ERp57. ERp57 interacts with the ER luminal domain of STIM1, with this interaction involving two conserved cysteine residues, C~(49) and C~(56). SOC is accelerated in the absence of ERp57 and inhibited in C~(49) and C~(56) mutants of STIM1. We show that ERp57, by ER luminal interaction with STIM1, has a modulatory role in capacitative Ca~(2+) entry. This is the first demonstration of a protein involved in ER intraluminal regulation of STIM1.
机译：STIM1是一种内质网（ER）膜Ca〜（2+）传感器，负责激活存储操作的Ca〜（2+）流入。我们发现，STIM1寡聚和存储操作的Ca〜（2+）条目（SOC）受ER氧化还原酶ERp57的调节。 ERp57与STIM1的ER腔结构域相互作用，这种相互作用涉及两个保守的半胱氨酸残基C〜（49）和C〜（56）。 SOC在不存在ERp57的情况下会加速，并在STIM1的C〜（49）和C〜（56）突变体中受到抑制。我们显示，ERp57，通过与STIM1的ER腔相互作用，在电容性Ca〜（2+）进入中具有调节作用。这是涉及STIM1的ER腔内调节的蛋白质的第一个证明。

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