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The RIG-I ATPase domain structure reveals insights into ATP-dependent antiviral signalling

机译：RIG-I ATPase结构域结构揭示了对ATP依赖性抗病毒信号传导的见解

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RIG-I detects cytosolic viral dsRNA with 5′2 triphosphates (5′2-ppp-dsRNA), thereby initiating an antiviral innate immune response. Here we report the crystal structure of superfamily 2 (SF2) ATPase domain of RIG-I in complex with a nucleotide analogue. RIG-I SF2 comprises two RecA-like domains 1A and 2A and a helical insertion domain 2B, which together form a ′C′?-shaped structure. Domains 1A and 2A are maintained in a ′signal-off′ state with an inactive ATP hydrolysis site by an intriguing helical arm. By mutational analysis, we show surface motifs that are critical for dsRNA-stimulated ATPase activity, indicating that dsRNA induces a structural movement that brings domains 1A and 2A/B together to form an active ATPase site. The structure also indicates that the regulatory domain is close to the end of the helical arm, where it is well positioned to recruit 5′2-ppp-dsRNA to the SF2 domain. Overall, our results indicate that the activation of RIG-I occurs through an RNA-and ATP-driven structural switch in the SF2 domain.
机译：RIG-I用5'2三磷酸（5'2-ppp-dsRNA）检测胞质病毒dsRNA，从而启动抗病毒先天免疫应答。在这里，我们报告了RIG-1的超家族2（SF2）ATPase域与核苷酸类似物的复合物的晶体结构。 RIG-1SF2包括两个RecA样结构域1A和2A以及螺旋插入结构域2B，它们一起形成“ C”形结构。域1A和2A通过一个吸引人的螺旋臂保持在“信号关闭”状态，具有一个无活性的ATP水解位点。通过突变分析，我们显示了对dsRNA刺激的ATPase活性至关重要的表面基序，表明dsRNA诱导了结构运动，将结构域1A和2A / B结合在一起形成了一个活性ATPase位点。该结构还表明，调节结构域靠近螺旋臂的末端，在螺旋臂的末端位置很好，可以将5'2-ppp-dsRNA募集到SF2结构域。总体而言，我们的结果表明，RIG-1的激活是通过SF2域中的RNA和ATP驱动的结构转换发生的。

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