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首页> 外文期刊>EMBO reports >The nature and character of the transition state for the ADP-ribosyltransferase reaction
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The nature and character of the transition state for the ADP-ribosyltransferase reaction

机译：ADP-核糖基转移酶反应过渡态的性质和特征

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Exotoxin A (ExoA) from Pseudomonas aeruginosa is an important virulence factor that belongs to a class of exotoxins that are secreted by pathogenic bacteria which cause human diseases such as cholera, diphtheria, pneumonia and whooping cough. We present the first crystal structures, to our knowledge, of ExoA in complex with elongation factor 2 (eEF2) and intact NADt, which indicate a direct role of two active-site loops in ExoA during the catalytic cycle. One loop moves to form a solvent cover for the active site of the enzyme and reaches towards the target residue (diphthamide) in eEF2 forming an important hydrogen bond. The NADt substrate adopts a conformation remarkably different from that of the NADt analogue, bTAD, observed in previous structures, and fails to trigger any loop movements. Mutational studies of the two loops in the toxin identify several residues important for catalytic activity, in particular Glu 546 and Arg 551, clearly supporting the new complex structures. On the basis of these data, we propose a transition-state model for the toxin-catalysed reaction.
机译：铜绿假单胞菌的外毒素A（ExoA）是一种重要的毒力因子，属于由致病菌分泌的一类外毒素，致病菌会引起人类疾病，例如霍乱，白喉，肺炎和百日咳。据我们所知，我们提出了ExoA的第一个晶体结构，该结构与伸长因子2（eEF2）和完整的NADt复杂，这表明在催化周期中ExoA中两个活性位点环的直接作用。一个环移动以形成酶活性位点的溶剂覆盖物，并到达eEF2中的目标残基（二甲酰胺），形成重要的氢键。 NADt底物采用与NADt类似物bTAD显着不同的构象，这种构象在以前的结构中观察到，并且无法触发任何环的运动。对毒素两个环的突变研究确定了几个对催化活性重要的残基，特别是Glu 546和Arg 551，清楚地支持了新的复杂结构。在这些数据的基础上，我们提出了毒素催化反应的过渡态模型。

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