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【24h】

Chaperone complex BAG2-HSC70 regulates localization of Caenorhabditis elegans leucine-rich repeat kinase LRK-1 to the Golgi

机译：伴侣蛋白BAG2-HSC70调节秀丽隐杆线虫富含亮氨酸的重复激酶LRK-1在高尔基体中的定位

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Mutations in LRRK2 are linked to autosomal dominant forms of Parkinson's disease. We identified two human proteins that bind to LRRK2: BAG2 and HSC70, which are known to form a chaperone complex. We characterized the role of their Caenorhabditis elegans homologues, UNC-23 and HSP-1, in the regulation of LRK-1, the sole homologue of human LRRK2. In C. elegans, LRK-1 determines the polarized sorting of synaptic vesicle (SV) proteins to the axons by excluding SV proteins from the dendrite-specific transport machinery in the Golgi. In unc-23 mutants, SV proteins are localized to both presynaptic and dendritic endings in neurons, a phenotype also observed in lrk-1 deletion mutants. Furthermore, we isolated mutations in the hsp-1 gene that can suppress the unc-23, but not the lrk-1 defect. We show that UNC-23 determines LRK-1 localization to the Golgi apparatus in cooperation with HSP-1. These results describe a chaperone-dependent mechanism through which LRK-1 localization is regulated.
机译：LRRK2中的突变与帕金森氏病的常染色体显性形式有关。我们鉴定了两种与LRRK2结合的人类蛋白质：BAG2和HSC70，它们已知会形成伴侣复合物。我们表征了它们的秀丽隐杆线虫同源物UNC-23和HSP-1在调节LRK-1（人类LRRK2的唯一同源物）中的作用。在秀丽隐杆线虫中，LRK-1通过从高尔基体的树突特异性转运机制中排除SV蛋白，来确定突触小泡（SV）蛋白对轴突的极化排序。在unc-23突变体中，SV蛋白位于神经元的突触前和树突末端，在lrk-1缺失突变体中也观察到了一种表型。此外，我们分离了hsp-1基因中的突变，该突变可以抑制unc-23，但不能抑制lrk-1缺陷。我们显示，UNC-23与HSP-1合作确定LRK-1定位到高尔基体。这些结果描述了伴侣依赖的机制，通过该机制可以调节LRK-1的定位。

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