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首页> 外文期刊>Biochemistry >Rapid Formation of the Native 1-4-38 Disulfide Bond in the Early Stages of BPTI Folding
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Rapid Formation of the Native 1-4-38 Disulfide Bond in the Early Stages of BPTI Folding

机译：在BPTI折叠的早期迅速形成天然1-4-38二硫键。

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Using recombinant valiants of BPTI, we have determined the rate constants corresponding to formation of each of the fifteen possible disulfide bonds in BPTI, starting from the reduced, unfolded protein. The 14 38 disulfide forms faster than any of theother 14 possible disulfides. This faster rate results from significantly higher intrinsic chemical reactivities of Cys-14 and Cys-38, in addition to local structure in the reduced protein that facilitates formation of the 14-38 disulfide bond. This disulfide bond is found in native BPTI. Our results suggest that a significant flux of folding BPTI molecules proceed through the one-disulfide intermediate with the 14-38 disulfide bond, denoted [14-38], that has recently been detected on the BPTI foldingpathway. In addition to providing a detailed picture of the early events in the folding of BPTI, our results address quantitatively the effect of local structure in the unfolded state on folding kinetics.
机译：使用BPTI的重组辅酶，我们确定了速率常数，该速率常数对应于BPTI中从还原的未折叠蛋白开始形成的15个可能的二硫键中的每一个。 14 38二硫化物的形成速度快于其他14种可能的二硫化物。这种更快的速率是由于Cys-14和Cys-38的固有化学反应性显着提高，此外还原蛋白质中的局部结构促进了14-38二硫键的形成。该二硫键存在于天然BPTI中。我们的研究结果表明，大量折叠的BPTI分子流通过具有14-38二硫键的单二硫中间物（表示为[14-38]），最近在BPTI折叠路径中检测到该通量。除了提供有关BPTI折叠早期事件的详细图片之外，我们的研究结果还定量地研究了处于未折叠状态的局部结构对折叠动力学的影响。

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