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首页> 外文期刊>Biochemistry >A conserved glutamic acid in helix VI of cytochrome bo3 influences a key step in oxygen reduction
【24h】

A conserved glutamic acid in helix VI of cytochrome bo3 influences a key step in oxygen reduction

机译：细胞色素bo3的螺旋VI中保守的谷氨酸影响氧还原的关键步骤

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We have compared the reactions with dioxygen of wild-type cytochrome bo3 and a mutant in which a conserved glutamic acid at position-286 of subunit I has been changed to an alanine. Flow-flash experiments reveal that oxygen binding and the rate of heme-heme electron transfer are unaffected by the mutation. Reaction of the fully (3-electron) reduced mutant cytochrome bo3 with dioxygen yields a binuclear center which is substantially in the P (peroxy) state, not the well-characterized F (oxyferryl) state which is the product of the reaction of the fully reduced wild-type enzyme with dioxygen [Puustinen, A., et al. (1996) Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 93, 1545-1548]. These results confirm that proton uptake is important in controlling the later stages of dioxygen reduction in heme-copper oxidases and show that E286 is an important component of the channel that delivers these protons to the active site.
机译：我们已经比较了野生型细胞色素bo3与一个突变体的反应，该突变体中亚基I的286位保守的谷氨酸已变成丙氨酸。流动闪光实验表明氧结合和血红素-血红素电子转移的速率不受突变的影响。完全（3-电子）还原的突变体细胞色素bo3与双氧的反应产生一个双核中心，该中心基本上处于P（过氧）状态，而不是特征充分的F（oxyferryl）状态，后者是完全反应的产物用双氧还原野生型酶[Puustinen，A.，et al。 （1996）美国国家科学院院刊。 Natl。学院科学（《美国法典》第93卷第1545-1548页）。这些结果证实质子摄取对于控制血红铜氧化酶中双氧还原的后期很重要，并且表明E286是将这些质子传递到活性位点的通道的重要组成部分。

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