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【24h】

The Mad2 Spindle Checkpoint Protein Undergoes Similar Major Conformational Changes Upon Binding to Either Mad1 or Cdc20

机译：Mad2纺锤体检查点蛋白结合到Mad1或Cdc20后经历相似的主要构象变化

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Mad2 participates in spindle checkpoint inhibition of APC~(Cdc20). We show that RNAi-mediated suppression of Mad1 function in mammalian cells causes loss of Mad2 kinetochore localization and impairment of the spindle checkpoint. Mad1 and Cdc20 contain Mad2 binding motifs that share a common consensus. We have identified a class of Mad2 binding peptides with a similar consensus. Binding of one of these ligands, MBP1, triggers an extensive rearrangement of the tertiary structure of Mad2. Mad2 also undergoes a similar striking structural change upon binding to a Mad1 or Cdc20 binding motif peptide. Our data suggest that, upon checkpoint activation, Mad1 recruits Mad2 to unattached kinetochores and may promote binding of Mad2 to Cdc20.
机译：Mad2参与了APC〜（Cdc20）的主轴检查点抑制。我们显示RNAi介导的哺乳动物细胞中Mad1功能的抑制导致Mad2线粒体定位的损失和纺锤体检查点的损害。 Mad1和Cdc20包含具有共同共识的Mad2结合基序。我们已经鉴定出一类具有相似共识的Mad2结合肽。这些配体之一MBP1的结合触发了Mad2的三级结构的广泛重排。 Mad2与Mad1或Cdc20结合基序肽结合后，其结构也会发生相似的惊人变化。我们的数据表明，在激活检查点后，Mad1将Mad2募集到未连接的动植物中，并可能促进Mad2与Cdc20的结合。

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