...
  • 主题
高级搜索  >
历史搜索 清空历史
首页> 外文期刊>Molecular cell >Molecular basis of AKAP specificity for PKA regulatory subunits
【24h】

Molecular basis of AKAP specificity for PKA regulatory subunits

机译：AKAP对PKA调节亚基的特异性的分子基础

获取原文
获取原文并翻译 | 示例
           
页面导航
  • 摘要
  • 著录项
  • 相似文献
  • 相关主题

摘要

Localization of cyclic AMP (cAMP)-dependent protein kinase (PKA) by A kinase-anchoring proteins (AKAPs) restricts the action of this broad specificity kinase. The high-resolution crystal structures of the docking and dimerization (D/D) domain of the RII alpha regulatory subunit of PKA both in the apo state and in complex with the high-affinity anchoring peptide AKAP-IS explain the molecular basis for AKAP-regulatory subunit recognition. AKAP-IS folds into an amphipathic a helix that engages an essentially preformed shallow groove on the surface of the RII dimer D/D domains. Conserved AKAP aliphatic residues dominate interactions to RII at the predominantly hydrophobic interface, whereas polar residues are important in conferring R subunit isoform specificity. Using a peptide screening approach, we have developed SuperAKAP-IS, a peptide that is 10,000-fold more selective for the RII isoform relative to RI and can be used to assess the impact of PKA isoform-selective anchoring on cAMP-responsive events inside cells.
机译：A激酶锚定蛋白（AKAP）对环状AMP（cAMP）依赖性蛋白激酶（PKA）的定位限制了这种广泛特异性激酶的作用。载脂蛋白状态和高亲和力锚定肽AKAP-IS复杂的PKA RIIα调节亚基的对接和二聚化（D / D）域的高分辨率晶体结构解释了AKAP-的分子基础调节亚基识别。 AKAP-IS折叠成两亲性螺旋，该螺旋与RII二聚体D / D结构域表面上基本预先形成的浅凹槽接合。保守的AKAP脂族残基主要在疏水界面上与RII相互作用，而极性残基在赋予R亚基同工型特异性方面很重要。使用肽筛选方法，我们开发了SuperAKAP-IS，该肽相对于RI对RII亚型的选择性高10,000倍，可用于评估PKA亚型选择性锚定对细胞内cAMP响应事件的影响。

著录项

相似文献

  • 外文文献
  • 中文文献
  • 专利
获取原文

客服邮箱：kefu@zhangqiaokeyan.com

京公网安备：11010802029741号 ICP备案号：京ICP备15016152号-6 六维联合信息科技 (北京) 有限公司©版权所有

  • 客服微信

  • 服务号