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【24h】

Self-regulated Plk1 recruitment to kinetochores by the Plk1-PBIP1 interaction is critical for proper chromosome segregation

机译：通过Plk1-PBIP1相互作用自我调节Plk1募集到动植物对于正确的染色体分离至关重要

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The polo-box domain (PBD) of mammalian polo-like kinase 1 (Plk1) is essential in targeting its catalytic activity to specific subcellular structures critical for mitosis. The mechanism underlying Plk1 recruitment to the kinetochores and the role of Plk1 at this site remain elusive. Here, we demonstrate that a PBD-binding protein, PBIP1, is crucial for recruiting Plk1 to the interphase and mitotic kinetochores. Unprecedentedly, Plk1 phosphorylated PBIP1 at T78, creating a self-tethering site that specifically interacted with the PBD of Plk1, but not Plk2 or Plk3. Later in mitosis, Plk1 also induced PBIP1 degradation in a T78-dependent manner, thereby enabling itself to interact with other components critical for proper kinetochore functions. Absence of the p-T78-dependent Plk1 localization induced a chromosome congression defect and compromised the spindle checkpoint, ultimately leading to aneuploidy. Thus, Plk1 self-regulates the Plk1-PBIP1 interaction to timely localize to the kinetochores and promote proper chromosome segregation.
机译：哺乳动物polo样激酶1（Plk1）的polo-box域（PBD）在将其催化活性靶向对有丝分裂至关重要的特定亚细胞结构中至关重要。 Plk1募集到动植物的机制以及Plk1在此位点的作用仍然难以捉摸。在这里，我们证明了PBD结合蛋白PBIP1对于将Plk1募集至相间和有丝分裂动植物至关重要。前所未有的是，Plk1在T78磷酸化PBIP1，从而创建了一个自绑定位点，该位点与Plk1的PBD特异性相互作用，但与Plk2或Plk3没有相互作用。后来在有丝分裂中，Plk1还以T78依赖性方式诱导PBIP1降解，从而使其自身能够与其他对适当的动粒功能至关重要的成分相互作用。缺少p-T78依赖的Plk1定位会导致染色体融合缺陷并损害纺锤体检查点，最终导致非整倍性。因此，Plk1自我调节Plk1-PBIP1相互作用，以及时定位到动植物，并促进适当的染色体分离。

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