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The molecular basis of filamin binding to integrins and competition with talin

机译：丝素蛋白与整联蛋白结合并与塔林竞争的分子基础

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The ability of adhesion receptors to transmit biochemical signals and mechanical force across cell membranes depends on interactions with the actin cytoskeleton. Filamins are large, actin-crosslinking proteins that connect multiple transmembrane and signaling proteins to the cytoskeleton. Here, we describe the high-resolution structure of an interface between filamin A and an integrin adhesion receptor. When bound, the integrin beta cytoplasmic tail forms an extended beta strand that interacts with beta strands C and D of the filamin immunoglobulin-like domain (IgFLN) 21. This interface is common to many integrins, and we suggest it is a prototype for other IgFLN domain interactions. Notably, the structurally defined filamin binding site overlaps with that of the integrin-regulator talin, and these proteins compete for binding to integrin tails, allowing integrin-filamin interactions to impact talin-dependent integrin activation. Phosphothreonine-mimicking mutations inhibit filamin, but not talin, binding, indicating that kinases may modulate this competition and provide additional means to control integrin functions.
机译：粘附受体在细胞膜上传递生化信号和机械力的能力取决于与肌动蛋白细胞骨架的相互作用。纤维蛋白是大的肌动蛋白交联蛋白，将多个跨膜和信号蛋白连接到细胞骨架上。在这里，我们描述了丝素A和整联蛋白粘附受体之间的接口的高分辨率结构。结合时，整联蛋白β细胞质尾巴形成一条延伸的β链，该链与纤维蛋白免疫球蛋白样结构域（IgFLN）21的β链C和D相互作用。该接口是许多整联蛋白共有的，我们建议将其用作其他原型IgFLN域交互。值得注意的是，结构上定义的纤维蛋白结合位点与整联蛋白调节剂塔林蛋白重叠，并且这些蛋白质竞争与整联蛋白尾巴的结合，从而允许整联蛋白与纤维蛋白相互作用，从而影响依赖于塔林的整联蛋白活化。模仿磷酸苏氨酸的突变可抑制纤维蛋白结合，但不能抑制塔林蛋白结合，这表明激酶可以调节这种竞争并提供控制整联蛋白功能的其他手段。

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