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Structural basis for the recognition of mutant self by a tumor-specific, MHC class II-restricted T cell receptor

机译：肿瘤特异性MHC II类限制性T细胞受体识别突变体自身的结构基础

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Structural studies of complexes of T cell receptor ( TCR) and peptide-major histocompatibility complex ( MHC) have focused on TCRs specific for foreign antigens or native self. An unexplored category of TCRs includes those specific for self determinants bearing alterations resulting from disease, notably cancer. We determined here the structure of a human melanoma-specific TCR ( E8) bound to the MHC molecule HLA-DR1 and an epitope from mutant triosephosphate isomerase. The structure had features intermediate between 'anti-foreign' and autoimmune TCR-peptide-MHC class II complexes that may reflect the hybrid nature of altered self. E8 manifested very low affinity for mutant triosephosphate isomerase-HLA-DR1 despite the highly tumor-reactive properties of E8 cells. A second TCR ( G4) had even lower affinity but underwent peptide-specific formation of dimers, suggesting this as a mechanism for enhancing low-affinity TCR-peptide-MHC interactions for T cell activation.
机译：T细胞受体（TCR）和肽-主要组织相容性复合物（MHC）的复合物的结构研究集中于对外源抗原或天然自身具有特异性的TCR。未开发的TCR类别包括特异于那些因疾病（尤其是癌症）而导致自身改变的自决定因素的TCR。我们在这里确定了与MHC分子HLA-DR1结合的人黑素瘤特异性TCR（E8）的结构以及突变型磷酸三糖异构酶的表位。该结构的特征介于“抗外源”和自身免疫性TCR-肽-MHC II类复合物之间，可能反映了自身改变的杂种特性。尽管E8细胞具有高度的肿瘤反应特性，但E8对突变型磷酸三糖异构酶-HLA-DR1的亲和力很低。第二个TCR（G4）具有更低的亲和力，但经历了肽特异性的二聚体形成，表明这是增强低亲和力TCR-肽-MHC相互作用以激活T细胞的一种机制。

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