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首页> 外文期刊>Nature structural biology >Molecular mechanism of membrane recruitment of GGA by ARF in lysosomal protein transport
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Molecular mechanism of membrane recruitment of GGA by ARF in lysosomal protein transport

机译：ARF膜溶酶体蛋白转运GGA膜的分子机制

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GGAs are critical for trafficking soluble proteins from the trans-Golgi network (TGN) to endosomes/lysosomes through interactions with TGN-sorting receptors, ADP-ribosylation factor (ARF) and clathrin. ARF-GTP bound to TGN membranes recruits its effector GGA by binding to the GAT domain, thus facilitating recognition of GGA for cargo-loaded receptors. Here we report the X-ray crystal structures of the human GGA1-GAT domain and the complex between ARF1-GTP and the N-terminal region of the GAT domain. When unbound, the GAT domain forms an elongated bundle of three a-helices with a hydrophobic core. Structurally, this domain, combined with the preceding VHS domain, resembles CALM, an AP180 homolog involved in endocytosis. In the complex with ARF1-GTP, a helix-loop-helix of the N-terminal part of GGA1-GAT interacts with the switches 1 and 2 of ARF1 predominantly in a hydrophobic manner. These data reveal a molecular mechanism underlying membrane recruitment of adaptor proteins by ARF-GTP. [References: 37]
机译：GGA对于通过与TGN分选受体，ADP-核糖基化因子（ARF）和网格蛋白的相互作用，将可溶性蛋白从反高尔基网络（TGN）转运至内体/溶酶体至关重要。结合到TGN膜上的ARF-GTP通过与GAT域结合来募集其效应GGA，从而促进了GGA对载有货物的受体的识别。在这里，我们报告了人类GGA1-GAT域的X射线晶体结构以及ARF1-GTP与GAT域N端区域之间的复合物。当未结合时，GAT结构域形成带有疏水核心的三个a-螺旋的细长束。从结构上讲，该域与前面的VHS域结合在一起，类似于CALM（一种参与胞吞作用的AP180同源物）。在具有ARF1-GTP的复合物中，GGA1-GAT的N端部分的螺旋-环-螺旋主要以疏水方式与ARF1的开关1和2相互作用。这些数据揭示了通过ARF-GTP募集衔接蛋白膜的分子机制。 [参考：37]

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