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首页> 外文期刊>Neurochemistry International: The International Journal for the Rapid Publication of Critical Reviews, Preliminary and Original Research Communications in Neurochemistry >Glycan chains modulate prion protein binding to immobilized metal ions.
【24h】

Glycan chains modulate prion protein binding to immobilized metal ions.

机译：糖链调节病毒蛋白与固定化金属离子的结合。

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PrP(c) is the normal isoform of the prion protein which can be converted into PrP(Sc), the pathology-associated conformer in prion diseases. It contains two N-linked glycan chains attached to the C-proximal globular domain. While the biological functions of PrP(c) are still unknown, its ability to bind Cu(2+) is well documented. The main Cu(2+)-binding sites are located in the N-proximal, unstructured region of the molecule. Here we report that PrP(c) glycans influence the capacity of PrP(c) from sheep brain or cultured Rov cells to bind IMAC columns loaded with Cu(2+) or Co(2+). Using different anti-PrP antibodies and PrP(c) glycosylation mutants, we show that the full length non-glycosylated form of PrP(c) has a higher binding efficiency for column-bound Cu(2+) and Co(2+) than the corresponding glycosylated form. Our findings raise the possibility that the accessibility of the PrP(c) metal ion-binding sites might be controlled by the glycan chains.
机译：PrP（c）是pr病毒蛋白的正常同种型，可以转化为PrP（Sc），）病毒疾病中与病理相关的构象异构体。它包含两个连接到C近端球状结构域的N-连接聚糖链。虽然PrP（c）的生物学功能仍是未知的，但其结合Cu（2+）的能力已有充分文献记载。主要的Cu（2+）结合位点位于分子的N近端，非结构化区域。在这里我们报告说，PrP（c）聚糖影响绵羊脑或培养的Rov细胞对PrP（c）的能力，以结合载有Cu（2+）或Co（2+）的IMAC色谱柱。使用不同的抗PrP抗体和PrP（c）糖基化突变体，我们表明PrP（c）的全长非糖基化形式具有比列绑定的Cu（2+）和Co（2+）更高的结合效率相应的糖基化形式。我们的发现增加了PrP（c）金属离子结合位点的可及性可能受聚糖链控制的可能性。

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