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The Adhesion GPCR GPR126 Has Distinct, Domain-Dependent Functions in Schwann Cell Development Mediated by Interaction with Laminin-211

机译：粘附GPCR GPR126在与层粘连蛋白211相互作用介导的雪旺细胞发育中具有独特的，域依赖性功能

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Myelin ensheathes axons to allow rapid propagation of action potentials and proper nervous system function. In the peripheral nervous system, Schwann cells (SCs) radially sort axons into a 1: 1 relationship before wrapping an axonal segment to form myelin. SC myelination requires the adhesion G protein-coupled receptor GPR126, which undergoes autoproteolytic cleavage into an N-terminal fragment (NTF) and a seven-transmembrane-containing C-terminal fragment (CTF). Here we show that GPR126 has domain-specific functions in SC development whereby the NTF is necessary and sufficient for axon sorting, whereas the CTF promotes wrapping through cAMP elevation. These biphasic roles of GPR126 are governed by interactions with Laminin-211, which we define as a novel ligand for GPR126 that modulates receptor signaling via a tethered agonist. Our work suggests a model in which Laminin-211 mediates GPR126-induced cAMP levels to control early and late stages of SC development.
机译：髓磷脂充盈轴突，使动作电位和神经系统正常功能迅速传播。在周围神经系统中，雪旺氏细胞（SCs）在包裹轴突节段形成髓磷脂之前，将轴突沿放射状排列成1：1的关系。 SC髓鞘形成需要粘附G蛋白偶联受体GPR126，该受体进行自蛋白水解裂解为N末端片段（NTF）和含七个跨膜的C末端片段（CTF）。在这里，我们显示GPR126在SC开发中具有特定于域的功能，由此NTF对于轴突分选是必要且足够的，而CTF通过cAMP升高促进包裹。 GPR126的这些双相作用受与Laminin-211相互作用的控制，我们将其定义为GPR126的新型配体，可通过束缚激动剂调节受体信号传导。我们的工作提出了一种模型，其中层粘连蛋白211介导GPR126诱导的cAMP水平以控制SC发育的早期和晚期。

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