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Differential activation of individual subunits in heteromeric kainate receptors.

机译：异聚海藻酸酯受体中单个亚基的差异激活。

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Neuronal kainate receptors are assembled from subunits with dissimilar specificities for agonists and antagonists. The composite biophysical behavior of heteromeric kainate receptors is determined by intersubunit interactions whose nature is unclear. Here we use dysiherbaine, a selective kainate receptor agonist, to show that GluR5 subunits assembled in heteromeric GluR5/KA-2 kainate receptor complexes can gate current without concomitant activation of their partner KA-2 subunits. A long-lasting interaction between dysiherbaine and GluR5 subunits elicits a tonic current from GluR5/KA-2 receptors; subsequent cooperative gating of KA-2 subunits can be elicited by both agonists, such as glutamate, and some classically defined antagonists, such as CNQX. This study demonstrates that each type of subunit within a heteromeric kainate receptor contributes a distinct conductance upon activation by agonist binding, and therefore provides insight into the biophysical function of ionotropic glutamate receptors.
机译：神经元的海藻酸盐受体由对激动剂和拮抗剂具有不同特异性的亚基组装而成。异聚海藻酸酯受体的复合生物物理行为是由性质不清楚的亚基间相互作用决定的。在这里，我们使用dysiherbaine，一种选择性的红藻氨酸受体激动剂，来表明在异聚体GluR5 / KA-2红藻氨酸受体复合物中组装的GluR5亚基可以控制电流而不会伴随其伴侣KA-2亚基的活化。 dysiherbaine与GluR5亚基之间的持久相互作用会从GluR5 / KA-2受体中产生强壮电流。激动剂（例如谷氨酸）和一些经典定义的拮抗剂（例如CNQX）均可引起KA-2亚基的后续协同门控。这项研究表明，异源海藻酸酯受体内的每种亚基类型均通过激动剂结合而在激活时贡献不同的电导，因此可洞察离子型谷氨酸受体的生物物理功能。

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