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Structure of the semaphorin-3A receptor binding module.

机译：semaphorin-3A受体结合模块的结构。

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The semaphorins are a large group of extracellular proteins involved in a variety of processes during development, including neuronal migration and axon guidance. Their distinctive feature is a conserved 500 amino acid semaphorin domain, a ligand-receptor interaction module also present in plexins and scatter-factor receptors. We report the crystal structure of a secreted 65 kDa form of Semaphorin-3A (Sema3A), containing the full semaphorin domain. Unexpectedly, the semaphorin fold is a variation of the beta propeller topology. Analysis of the Sema3A structure and structure-based mutagenesis data identify the neuropilin binding site and suggest a potential plexin interaction site. Based on the structure, we present a model for the initiation of semaphorin signaling and discuss potential similarities with the signaling mechanisms of other beta propeller cell surface receptors, such as integrins and the LDL receptor.
机译：信号蛋白是一大批细胞外蛋白，参与发育过程中的各种过程，包括神经元迁移和轴突引导。它们的独特特征是一个保守的500个氨基酸的信号量域，一个在配体蛋白和散射因子受体中也存在的配体-受体相互作用模块。我们报告了分泌的65 kDa形式的Semaphorin-3A（Sema3A）的晶体结构，其中包含完整的Semaphorin域。出乎意料的是，信号量折叠是β螺旋桨拓扑的一种变化。对Sema3A结构和基于结构的诱变数据进行分析，可以确定神经菌毛蛋白结合位点并提示潜在的plexin相互作用位点。基于该结构，我们提出了一种信号量启动信号的模型，并讨论了与其他β螺旋桨细胞表面受体（例如整合素和LDL受体）的信号传导机制的潜在相似性。

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