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首页> 外文期刊>Neuron >HSP90 beta regulates rapsyn turnover and subsequent AChR cluster formation and maintenance.
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HSP90 beta regulates rapsyn turnover and subsequent AChR cluster formation and maintenance.

机译：HSP90 beta调节rapsyn的更新以及随后的AChR簇的形成和维持。

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Rapsyn, an acetylcholine receptor (AChR)-interacting protein, is essential for synapse formation at the neuromuscular junction (NMJ). Like many synaptic proteins, rapsyn turns over rapidly at synapses. However, little is known about molecular mechanisms that govern rapsyn stability. Using a differential mass-spectrometry approach, we identified heat-shock protein 90beta (HSP90beta) as a component in surface AChR clusters. The HSP90beta-AChR interaction required rapsyn and was stimulated by agrin. Inhibition of HSP90beta activity or expression, or disruption of its interaction with rapsyn attenuated agrin-induced formation of AChR clusters in vitro and impaired the development and maintenance of the NMJ in vivo. Finally, we showed that HSP90beta was necessary for rapsyn stabilization and regulated its proteasome-dependent degradation. Together, these results indicate a role of HSP90beta in NMJ development by regulating rapsyn turnover and subsequent AChR cluster formation and maintenance.
机译：Rapsyn是一种乙酰胆碱受体（AChR）相互作用蛋白，对于神经肌肉接头（NMJ）突触形成至关重要。像许多突触蛋白一样，rapsyn在突触处快速翻转。然而，关于控制rapsyn稳定性的分子机制知之甚少。使用差分质谱法，我们确定了热休克蛋白90beta（HSP90beta）作为表面AChR簇的组成部分。 HSP90beta-AChR相互作用需要rapsyn，并被凝集素刺激。 HSP90beta活性或表达的抑制，或与rapsyn相互作用的破坏，在体外减弱了凝集素诱导的AChR簇的形成，并损害了NMJ的发育和维持。最后，我们表明HSP90beta对于rapsyn稳定是必需的，并调节其蛋白酶体依赖性降解。在一起，这些结果表明HSP90beta通过调节rapsyn转换以及随后的AChR簇的形成和维持在NMJ发育中的作用。

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