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首页> 外文期刊>Neuron >Molecular dissociation of the role of PSD-95 in regulating synaptic strength and LTD.
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Molecular dissociation of the role of PSD-95 in regulating synaptic strength and LTD.

机译：分子解离PSD-95在调节突触强度和LTD中的作用。

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The postsynaptic density protein PSD-95 influences synaptic AMPA receptor (AMPAR) content and may play a critical role in LTD. Here we demonstrate that the effects of PSD-95 on AMPAR-mediated synaptic responses and LTD can be dissociated. Our findings suggest that N-terminal-domain-mediated dimerization is important for PSD-95's effect on basal synaptic AMPAR function, whereas the C-terminal SH(3)-GK domains are also necessary for localizing PSD-95 to synapses. We identify PSD-95 point mutants (Q15A, E17R) that maintain PSD-95's influence on basal AMPAR synaptic responses yet block LTD. These point mutants increase the proteolysis of PSD-95 within its N-terminal domain, resulting in a C-terminal fragment that functions as a dominant negative likely by scavenging critical signaling proteins required for LTD. Thus, the C-terminal portion of PSD-95 serves a dual function. It is required to localize PSD-95 at synapses and as a scaffold for signaling proteins that are required for LTD.
机译：突触后密度蛋白PSD-95影响突触AMPA受体（AMPAR）的含量，并可能在LTD中起关键作用。在这里，我们证明了PSD-95对AMPAR介导的突触反应和LTD的影响可以被分离。我们的发现表明，N末端域介导的二聚化对于PSD-95对基础突触AMPAR功能的影响很重要，而C末端SH（3）-GK域对于将PSD-95定位于突触也是必需的。我们确定了PSD-95点突变体（Q15A，E17R），它们维持PSD-95对基础AMPA突触反应的影响，但阻止了LTD。这些点突变体增加了PSD-95在其N末端域内的蛋白水解作用，从而导致C末端片段起着主要负性的作用，这可能是通过清除LTD所需的关键信号蛋白而引起的。因此，PSD-95的C端部分起双重作用。需要将PSD-95定位在突触处，并作为LTD所需信号蛋白的支架。

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