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TARP phosphorylation regulates synaptic AMPA receptors through lipid bilayers.

机译：TARP磷酸化通过脂质双层调节突触AMPA受体。

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Neurons use neurotransmitters to communicate across synapses, constructing neural circuits in the brain. AMPA-type glutamate receptors are the predominant excitatory neurotransmitter receptors mediating fast synaptic transmission. AMPA receptors localize at synapses by forming protein complexes with transmembrane AMPA receptor regulatory proteins (TARPs) and PSD-95-like membrane-associated guanylate kinases. Among the three classes of ionotropic glutamate receptors (AMPA, NMDA, and kainate type), AMPA receptor activity is most regulatable by neuronal activity to adjust synaptic strength. Here, we mutated the prototypical TARP, stargazin, and found that TARP phosphorylation regulates synaptic AMPA receptor activity in vivo. We also found that stargazin interacts with negatively charged lipid bilayers in a phosphorylation-dependent manner and that the lipid interaction inhibited stargazin binding to PSD-95. Cationic lipids dissociated stargazin from lipid bilayers and enhanced synaptic AMPA receptor activity in a stargazin phosphorylation-dependent manner. Thus, TARP phosphorylation plays a critical role in regulating AMPA receptor-mediated synaptic transmission via a lipid bilayer interaction.
机译：神经元使用神经递质在突触之间进行交流，从而在大脑中构建神经回路。 AMPA型谷氨酸受体是介导快速突触传递的主要兴奋性神经递质受体。 AMPA受体通过与跨膜AMPA受体调节蛋白（TARP）和PSD-95-样膜相关鸟苷酸激酶形成蛋白复合物而定位在突触处。在三类离子型谷氨酸受体（AMPA，NMDA和海藻酸酯型）中，AMPA受体的活性最受神经元活性调节突触强度的调节。在这里，我们突变了原型TARP，stargazin，并发现TARP磷酸化在体内调节突触AMPA受体的活性。我们还发现，stargazin与负电荷的脂质双层以磷酸化依赖性方式相互作用，并且脂质相互作用抑制了stargazin与PSD-95的结合。阳离子脂质将stargazin与脂质双层分离，并以stargazin磷酸化依赖性方式增强突触的AMPA受体活性。因此，TARP磷酸化在通过脂质双层相互作用调节AMPA受体介导的突触传递中起关键作用。

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