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Study of Interaction of Ceruloplasmin with Serprocidins

机译：铜蓝蛋白与蛇毒苷元相互作用的研究

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This paper describes formation of complexes of ceruloplasmin (CP) with such proteins of the serprocidin family as azurocidin (CAP37), neutrophilic elastase (NE), cathepsin G (CG), and proteinase 3 (PR3). We present evidence that serprocidins form complexes with CP at a molar ratio 1:1. Phenylmethylsulfonyl fluoride, a serine protease inhibitor, did not prevent the interaction of serprocidins with CP in the course of SDS-free disc electrophoresis. CP affected the activities of NE, CG, and PR3 as a competitive inhibitor with K_i～ 1 μM. Inhibitory effect of CP depended on ionic strength of the solution and was negligible at NaCl concentrations above 300 mM. In the mode of competitive inhibitors serprocidins suppressed oxidase activity of CP towards p-phenylenediamine. CAP37 displayed the strongest inhibitory effect (K_i ～ 20 nM). Upon adding various serprocidins to human, rat, rabbit, dolphin, dog, horse, and mouse plasma only CAP37 would form a complex with CP. Synthetic peptide RKARPRQFPRRR (5-13, 61-63 CAP37) displaced CAP37 from its complex with CP. Adding CAP37 to the triple complex formed by CP, lactoferrin, and myeloperoxidase resulted in displacement of the latter from the complex. The dissociation constant of CAP37 with immobilized CP was 13 nM. Therefore, among serprocidins CAP37 can be regarded as the specific partner of CP.
机译：本文描述了铜蓝蛋白（CP）与蛇麻黄素家族的蛋白如金刚霉素（CAP37），嗜中性弹性蛋白酶（NE），组织蛋白酶G（CG）和蛋白酶3（PR3）的复合物的形成。我们提供证据表明，procprocidins与CP形成摩尔比为1：1的复合物。苯甲基磺酰氟，一种丝氨酸蛋白酶抑制剂，在无SDS盘电泳过程中，不能阻止丝环菌素与CP的相互作用。 CP影响K_i〜1μM的竞争性抑制剂NE，CG和PR3的活性。 CP的抑制作用取决于溶液的离子强度，并且在高于300 mM的NaCl浓度下可以忽略不计。在竞争性抑制剂的模式下，血丝抑菌素抑制了CP对对苯二胺的氧化酶活性。 CAP37表现出最强的抑制作用（K_i〜20 nM）。在向人，大鼠，兔，海豚，狗，马和小鼠血浆中添加各种丝柔丝菌素后，只有CAP37与CP形成复合物。合成肽RKARPRQFPRRR（5-13，61-63 CAP37）将CAP37从其与CP的复合物中置换出来。在由CP，乳铁蛋白和髓过氧化物酶形成的三元复合物中添加CAP37，可将后者从复合物中置换出来。 CAP37与固定化CP的解离常数为13 nM。因此，在procprocidins中，CAP37可以作为CP的特定伴侣。

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