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首页> 外文期刊>Cell metabolism >The hepcidin-binding site on ferroportin is evolutionarily conserved.
【24h】

The hepcidin-binding site on ferroportin is evolutionarily conserved.

机译：铁转运蛋白上的铁调素结合位点在进化上是保守的。

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Mammalian iron homeostasis is regulated by the interaction of the liver-produced peptide hepcidin and its receptor, the iron transporter ferroportin. Hepcidin binds to ferroportin resulting in degradation of ferroportin and decreased cellular iron export. We identify the hepcidin-binding domain (HBD) on ferroportin and show that a synthetic 19 amino acid peptide corresponding to the HBD recapitulates the characteristics and specificity of hepcidin binding to cell-surface ferroportin. The binding of mammalian hepcidin to ferroportin or the HBD shows an unusual temperature dependency with an increased rate of dissociation at temperatures below 15 degrees C. The increased rate of dissociation is due to temperature- dependent changes in hepcidin structure. In contrast, hepcidin from poikilothermic vertebrates, such as fish or frogs, binds the HBD in a temperature-independent fashion. The affinity of hepcidin for the HBD permits a rapid, sensitive assay of hepcidin from all species and yields insights into the evolution of hepcidin.
机译：哺乳动物的铁稳态由肝脏产生的肽铁调素及其受体铁转运蛋白铁转运蛋白的相互作用调节。铁调素与铁转运蛋白结合，导致铁转运蛋白降解并减少细胞铁输出。我们在铁转运蛋白上鉴定了铁调素结合结构域（HBD），并表明对应于HBD的合成的19个氨基酸肽概括了铁调素结合到细胞表面铁转运蛋白的特征和特异性。哺乳动物铁调素与铁转运蛋白或HBD的结合显示出不寻常的温度依赖性，在低于15℃的温度下解离速率增加。解离速率增加是由于铁调素结构的温度依赖性变化。相反，来自热疗脊椎动物如鱼或青蛙的铁调素以与温度无关的方式结合HBD。铁调素对HBD的亲和力允许对所有物种的铁调素进行快速，灵敏的测定，并深入了解铁调素的演变。

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