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Regulation of cathepsin K activity by hydrogen peroxide

机译：过氧化氢对组织蛋白酶K活性的调节

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Although cysteine cathepsins, including cathepsin K, are sensitive to oxidation, proteolytically active forms are found at inflammatory sites. Regulation of cathepsin K activity was analyzed in the presence of H 2O2 to gain an insight into these puzzling observations. H2O2 impaired processing of procathepsin K and inactivated its mature form in a time- and dose-dependent mode. However, as a result of the formation of a sulfenic acid, as confirmed by trapping in the presence of 7-chloro-4-nitrobenzo-2-oxa-1,3-diazol, approximately one-third of its initial activity was restored by dithiothreitol. This incomplete inactivation may partially explain why active cysteine cathepsins are still found during acute lung inflammation
机译：尽管半胱氨酸组织蛋白酶，包括组织蛋白酶K，对氧化敏感，但在炎症部位发现了蛋白水解活性形式。在H 2O2存在下分析组织蛋白酶K活性的调节，以深入了解这些令人费解的观察结果。 H2O2破坏了组织蛋白酶K的加工，并以时间和剂量依赖性方式使其成熟形式失活。然而，由于形成了亚磺酸，如通过在7-氯-4-硝基苯并-2-恶唑-1,3-二唑的存在下捕集所证实的那样，大约有三分之一的初始活性被还原。二硫苏糖醇。这种不完全失活可能部分解释了为什么在急性肺部炎症期间仍能发现活跃的半胱氨酸组织蛋白酶

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