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Characterization of the binding of the Finland trityl radical with bovine serum albumin

机译：芬兰三苯甲基自由基与牛血清白蛋白结合的表征

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Understanding the interactions of trityl radicals with proteins is required to expand their biomedical applications. In this work, we demonstrate that the Finland trityl radical CT-03 binds to bovine serum albumin (BSA) in aqueous solution. Upon binding with BSA, CT-03 exhibits a much broader electron paramagnetic resonance (EPR) signal and this line broadening can be reversed by proteolysis of the BSA. The binding induces a red-shift of the maximal UV-Vis absorbance wavelength of CT-03 around 470 nm, likely due to localization of CT-03 in the relatively hydrophobic region of the protein. The interaction between CT-03 and BSA is driven by a hydrophobic interaction with an estimated binding constant of 2.18 x 10(5) M-1 at 298 K. Furthermore, only one CT-03 is bound to each molecule of BSA and the binding site is determined to be the sub-domain IIA (Sudlow's site I). This protein binding of the trityl probe to albumin can be used to study the structure and function of albumin and also must be considered for its use as an in vivo imaging agent or spin label.
机译：了解三苯甲基自由基与蛋白质的相互作用是扩大其生物医学应用的必要条件。在这项工作中，我们证明了芬兰三苯甲基自由基CT-03与水溶液中的牛血清白蛋白（BSA）结合。与BSA结合后，CT-03表现出更宽的电子顺磁共振（EPR）信号，并且该线变宽可以通过BSA的蛋白水解作用逆转。结合可能导致CT-03的最大UV-Vis吸收波长在470 nm附近发生红移，这可能是由于CT-03位于蛋白质的相对疏水区域中。 CT-03与BSA之间的相互作用是由疏水相互作用驱动的，在298 K时的估计结合常数为2.18 x 10（5）M-1。此外，每个BSA分子仅结合一个CT-03，并且该结合该站点被确定为子域IIA（Sudlow的站点I）。三苯甲基探针与白蛋白的这种蛋白质结合可用于研究白蛋白的结构和功能，并且还必须考虑将其用作体内显像剂或旋转标记。

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