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The domain structure of Entamoeba alpha-actinin2.

机译：Entamoebaα-actinin2的域结构。

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Entamoeba histolytica, a major agent of human amoebiasis, expresses two distinct forms of alpha-actinin, a ubiquitous actin-binding protein that is present in most eukaryotic organisms. In contrast to all metazoan alpha-actinins, in both isoforms the intervening rod domain that connects the N-terminal actin-binding domain with the C-terminal EF-hands is much shorter. It is suggested that these alpha-actinins may be involved in amoeboid motility and phagocytosis, so we cloned and characterised each domain of one of these alpha-actinins to better understand their functional role. The results clearly showed that the domains have properties very similar to those of conventional alpha-actinins.
机译：人阿米巴病的主要病原体变形杆菌，表达两种不同形式的α-肌动蛋白，α-肌动蛋白是大多数真核生物中普遍存在的肌动蛋白结合蛋白。与所有后生动物的α-肌动蛋白相反，在这两种同工型中，连接N端肌动蛋白结合结构域和C端EF手的中间杆结构域要短得多。建议这些α-辅肌动蛋白可能参与了变形虫的运动和吞噬作用，因此我们克隆并表征了这些α-辅肌动蛋白之一的每个结构域，以更好地了解其功能作用。结果清楚地表明，这些结构域具有与常规α-肌动蛋白非常相似的特性。

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