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首页> 外文期刊>Biological chemistry >Characterization of human septin interactions.
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Characterization of human septin interactions.

机译：人类Septin相互作用的表征。

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Septins constitute a group of GTP binding proteins that assemble into homo- and hetero-oligomeric complexes and filaments. These higher order septin structures are thought to function like scaffolds and/or diffusion barriers serving as spatial localizers for many proteins with key roles in cell polarity and cell cycle progression. In this study, we extensively characterized septin interaction partners using yeast two-hybrid and three-hybrid systems in addition to precipitation analyses in platelets. As a result, we identified human hetero-trimeric septin complexes on a large scale, which had been only postulated in the past. In addition, we illustrated roles of SEPT9 that might contribute to hetero-trimeric septin complex formation. SEPT9 can substitute for septins of the SEPT2 group and partially for SEPT7. Mutagenic analyses revealed that mutation of a potential phosphorylation site in SEPT7 (Y318) regulates the interaction with other septins. We identified several septin-septin interactions in platelets suggesting a regulatory role of diverse septin complexes in platelet function.
机译：分离蛋白构成了一组GTP结合蛋白，这些蛋白组装成同型和异型寡聚复合物和细丝。这些较高级的Septin结构被认为像支架和/或扩散屏障一样起作用，充当许多蛋白质的空间定位剂，这些蛋白质在细胞极性和细胞周期进程中起关键作用。在这项研究中，除了对血小板进行沉淀分析外，我们还使用酵母的二杂交和三杂交系统广泛表征了septin相互作用伴侣。结果，我们大规模鉴定了人异三聚体Septin复合物，而这只是过去所假定的。此外，我们阐述了SEPT9的作用，可能有助于异三聚体Septin复合物的形成。 SEPT9可以替代SEPT2组的septins，部分替代SEPT7。诱变分析表明SEPT7（Y318）中潜在的磷酸化位点的突变调节与其他Septins的相互作用。我们在血小板中鉴定了几种Septin-Septin相互作用，提示了多种Septin复合物在血小板功能中的调节作用。

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