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Atomic resolution structures of Rieske iron-sulfur protein: Role of hydrogen bonds in tuning the redox potential of iron-sulfur clusters

机译：Rieske铁硫蛋白的原子分辨结构：氢键在调节铁硫簇氧化还原电位中的作用

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The Rieske [2Fe-2S] iron-sulfur protein of cytochrome bc(1) functions as the initial electron acceptor in the rate-limiting step of the catalytic reaction. Prior studies have established roles for a number of conserved residues that hydrogen bond to ligands of the [2Fe-2S] cluster. We have constructed site-specific variants at two of these residues, measured their thermodynamic and functional properties, and determined atomic resolution X-ray crystal structures for the native protein at 1.2 angstrom resolution and for five variants (Ser-154 -> Ala, Ser-154 -> Thr, Ser-154 -> Cys, Tyr-156 -> Phe, and Tyr-156 -> Trp) to resolutions between 1.5 angstrom and 1.1 angstrom. These structures and complementary biophysical data provide a molecular framework for understanding the role hydrogen bonds to the cluster play in tuning thermodynamic properties, and hence the rate of this bioenergetic reaction. These studies provide a detailed structure-function dissection of the role of hydrogen bonds in tuning the redox potentials of [2Fe-2S] clusters.
机译：细胞色素bc（1）的Rieske [2Fe-2S]铁硫蛋白在催化反应的限速步骤中充当初始电子受体。先前的研究已经确定了许多与[2Fe-2S]簇配体氢键合的保守残基的作用。我们在其中两个残基上构建了位点特异性变体，测量了它们的热力学和功能特性，并确定了1.2埃分辨率的天然蛋白质的原子分辨率X射线晶体结构以及五个变体（Ser-154-> Ala，Ser -154-> Thr，Ser-154-> Cys，Tyr-156-> Phe和Tyr-156-> Trp），分辨率在1.5埃至1.1埃之间。这些结构和补充的生物物理数据提供了一个分子框架，可用于理解与团簇的氢键在调节热力学性质中所起的作用，以及由此而产生的生物能反应速率。这些研究提供了氢键在调节[2Fe-2S]团簇的氧化还原电势中作用的详细结构功能解析。

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