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Modeling backbone flexibility improves protein stability estimation

机译：建模骨架柔性可改善蛋白质稳定性估计

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In designing mutagenesis experiments, it is often crucial to know how certain mutations will affect the structure and thermodynamic stability of the protein. Here, we present a methodology, Eris, to efficiently and accurately compute the stability changes of proteins upon mutations using our protein-modeling suite, Medusa. We evaluate the stability changes upon mutations for 595 mutants from five structurally unrelated proteins, and find significant correlations between the predicted and experimental results. For cases when the high-resolution protein structure is not available, we find that better predictions are obtained by backbone structure prerelaxation. The advantage of our approach is that it is based on physical descriptions of atomic interactions, and does not rely on parameter training with available experimental protein stability data. Unlike other methods, Eris also models the backbone flexibility, thereby allowing for determination of the mutation-induced backbone conformational changes. Eris is freely available via the web server at http://eris.dokhlab.org.
机译：在设计诱变实验时，通常至关重要的是要知道某些突变将如何影响蛋白质的结构和热力学稳定性。在这里，我们提出一种方法Eris，可使用我们的蛋白质建模套件Medusa有效且准确地计算突变后蛋白质的稳定性变化。我们评估了来自五个结构无关蛋白的595个突变体突变后的稳定性变化，并发现了预测结果与实验结果之间的显着相关性。对于高分辨率蛋白结构不可用的情况，我们发现通过骨架结构预松弛获得了更好的预测。我们方法的优点是它基于原子相互作用的物理描述，而不依赖于具有可用实验蛋白质稳定性数据的参数训练。与其他方法不同，Eris还对骨架柔韧性进行建模，从而可以确定由突变引起的骨架构象变化。 Eris可通过位于http://eris.dokhlab.org的Web服务器免费获得。

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