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【24h】

Structure and Ca~(2+)-Binding Properties of the Tandem C_2 Domains of E-Syt2

机译：E-Syt2的串联C_2域的结构和Ca〜（2+）结合特性

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Contacts between the endoplasmic reticulum and the plasma membrane involve extended synaptotagmins (E-Syts) in mammals or tricalbins in yeast, proteins with multiple C_2 domains. One of the tandem C_2 domains of E-Syt2 is predicted to bind Ca~(2+), but no Ca~(2+)-dependent function has been attributed to this protein. We have determined the crystal structures of the tandem C_2 domains of E-Syt2 in the absence and presence of Ca~(2+) and analyzed their Ca~(2+)-binding properties by nuclear magnetic resonance spectroscopy. Our data reveal an unexpected V-shaped structure with a rigid orientation between the two C_2 domains that is not substantially altered by Ca~(2+). The E-Syt2 C_2A domain binds up to four Ca~(2+) ions, whereas the C_2B domain does not bind Ca~(2+). These results suggest that E-Syt2 performs an as yet unidentified Ca~(2+)-dependent function through its C_2A domain and uncover fundamental differences between the properties of the tandem C_2 domains of E-Syts and synaptotagmins.
机译：内质网和质膜之间的接触涉及哺乳动物中延伸的突触结合蛋白（E-Syts）或酵母中的三氢结合蛋白，具有多个C_2结构域的蛋白质。 E-Syt2的串联C_2域之一预计会结合Ca〜（2+），但尚未有Ca〜（2+）依赖性功能被归因于该蛋白质。我们已经确定了在不存在和存在Ca〜（2+）的情况下E-Syt2的串联C_2域的晶体结构，并通过核磁共振波谱分析了它们的Ca〜（2+）结合特性。我们的数据揭示了一个意想不到的V形结构，在两个C_2域之间具有刚性取向，基本上没有被Ca〜（2+）改变。 E-Syt2 C_2A结构域最多结合四个Ca〜（2+）离子，而C_2B结构域不结合Ca〜（2+）。这些结果表明，E-Syt2通过其C_2A结构域执行尚未确定的Ca〜（2+）依赖性功能，并揭示了E-Syts和突触结合蛋白的串联C_2结构域的性质之间的根本差异。

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