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A Structure of a Collagen VI VWA Domain Displays N and C Termini at Opposite Sides of the Protein

机译：胶原蛋白VI VWA域的结构在蛋白质的反面显示N和C末端

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Von Willebrand factor A (VWA) domains are versatile protein interaction domains with N and C termini in close proximity placing spatial constraints on overall protein structure. The 1.2 ?crystal structures of a collagen VI VWA domain and a disease-causing point mutant show C-terminal extensions that place the N and C termini at opposite ends. This allows a "beadson- a-string" arrangement of multiple VWA domains as observed for ten N-terminal domains of the collagen VI a3 chain. The extension is linked to the core domain by a salt bridge and two hydrophobic patches. Comparison of the wild-type and a muscular dystrophy-associated mutant structure identifies a potential perturbation of a protein interaction interface and indeed, the secretion of mutant collagen VI tetramers is affected. Homology modeling is used to locate a number of diseaseassociated mutations and analyze their structural impact, which will allow mechanistic analysis of collagen-VI-associated muscular dystrophy phenotypes.
机译：冯·威兰布兰德因子A（VWA）域是通用的蛋白质相互作用域，其N和C末端非常接近，对整个蛋白质结构产生了空间限制。胶原蛋白VI VWA结构域的1.2β晶体结构和致病点突变体显示出C末端延伸，其将N和C末端置于相对的末端。如对胶原VIa3链的十个N-末端结构域所观察到的，这允许多个VWA结构域的“ beadson-a-string”排列。该延伸通过盐桥和两个疏水性斑块连接至核心结构域。野生型和与肌营养不良症相关的突变体结构的比较确定了蛋白质相互作用界面的潜在扰动，并且实际上，突变体胶原VI四聚体的分泌受到影响。同源性建模用于定位许多与疾病相关的突变并分析其结构影响，这将允许对胶原-VI相关的肌肉营养不良表型进行机理分析。

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