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【24h】

The Phe105 Loop of Alix Bro1 Domain Plays a Key Role in HIV-1 Release

机译：Alix Bro1域的Phe105环在HIV-1释放中起关键作用

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Alix and cellular paralogs HD-PTP and Brox contain N-terminal Bro1 domains that bind ESCRT-III CHMP4. In contrast to HD-PTP and Brox, expression of the Bro1 domain of Alix alleviates HIV-1 release defects that result from interrupted access to ESCRT. In an attempt to elucidate this functional discrepancy, we solved the crystal structures of the Bro1 domains of HD-PTP and Brox. They revealed typical "boomerang" folds they share with the Bro1 Alix domain. However, they each contain unique structural features that may be relevant to their specific function(s). In particular, phenylalanine residue in position 105 (Phe105) of Alix belongs to a long loop that is unique to its Bro1 domain. Concurrently, mutation of Phe105 and surrounding residues at the tip of the loop compromise the function of Alix in HIV-1 budding without affecting its interactions with Gag or CHMP4. These studies identify a new functional determinant in the Bro1 domain of Alix.
机译：Alix和细胞旁系同源物HD-PTP和Brox包含与ESCRT-III CHMP4结合的N端Bro1域。与HD-PTP和Brox相比，Alix的Bro1结构域的表达减轻了由于中断对ESCRT的访问而导致的HIV-1释放缺陷。为了阐明这种功能差异，我们解决了HD-PTP和Brox的Bro1结构域的晶体结构。他们揭示了与Bro1 Alix结构域共享的典型“回旋镖”折叠。但是，它们每个都包含可能与其特定功能相关的独特结构特征。特别地，Alix的105位（Phe105）中的苯丙氨酸残基属于其Bro1结构域所特有的长环。同时，环末端Phe105和周围残基的突变会破坏Alix在HIV-1萌芽中的功能，而不会影响其与Gag或CHMP4的相互作用。这些研究在Alix的Bro1结构域中确定了一个新的功能决定簇。

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