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首页> 外文会议>International conference on applied biotechnology >Molecular Cloning and Biochemical Characterization of Oligo-1,6-Glucosidases from Bacillus subtilis and Bacillus licheniformis
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Molecular Cloning and Biochemical Characterization of Oligo-1,6-Glucosidases from Bacillus subtilis and Bacillus licheniformis

机译：枯草芽孢杆菌和地衣芽孢杆菌Oligo-1,6-葡糖苷酶的分子克隆和生化特性

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Oligo-1,6-glucosidase (0-1,6-G, EC 3.2.1.10), belonging to the subfamily 31 of the glycoside hydrolase family 13 (GH13_31) [1] catalyzes the exo hydrolysis of α-1,6-glucoside bonds from the non-reducing ends of α-limit dextrin, isomaltose and other isomaltooligosaccharides (IMOs), but has no activity towards α-1,4-glucoside bonds of malto-oligosaccharides [2]. Acting together with maltase, oligo-l,6-glu-cosidase can completely hydrolyze α-amylase dextrins, allowing the complete digestion of starch in the gastrointestinal tract of mammals [3, 4]. Moreover, since novel oligosaccharides are finding increasing applications in biotechnological and chemical industries, the debranching enzymes containing oligo-l,6-glucosidases are also valuable [5].
机译：寡糖1,6-葡萄糖苷酶（0-1,6-G，EC 3.2.1.10），属于糖苷水解酶家族13（GH13_31）的亚家族31 [1]催化α-1,6-的外切水解。来自α-极限糊精，异麦芽糖和其他异麦芽低聚糖（IMOs）非还原端的葡萄糖苷键，但对麦芽低聚糖的α-1,4-葡萄糖苷键没有活性[2]。寡聚-1,6-葡糖苷-糖苷酶与麦芽糖酶一起起作用，可以完全水解α-淀粉酶糊精，从而使哺乳动物胃肠道中的淀粉得以完全消化[3，4]。此外，由于新型寡糖在生物技术和化学工业中的应用日益广泛，因此含有寡-1,6-葡糖苷酶的脱支酶也很有价值[5]。

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