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首页> 外文会议>ASMS Conference on Mass Spectrometry and Allied Topics >Complementary Analysis of Phosphorylated Proteins by MALDI and nano ESI-MS/MS
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Complementary Analysis of Phosphorylated Proteins by MALDI and nano ESI-MS/MS

机译：马尔迪和纳米ESI-MS / MS对磷酸化蛋白的互补分析

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Protein phosphorylation is one of the most important cellular events and, probably, the most flexible and potent way for a cell to regulate its functions. Both electrospray and MALDI mass spectrometry techniques are commonly used for phosphoproteome analysis. There are advantages and disadvantages to each technique. For example, with it has been shown that LC-ESI-MS/MS is biased toward monophosphorylated peptides while with MALDI, the effect of ion suppression of phosphopeptides by their nonphosphorylated forms is very prominent(3). Therefore, complete analysis of protein phosphorylation probably requires the combination of these techniques. In this study, we utilized the combination of nano ESI with MALDI/MS/MS performed on the same mass spectrometer for phosphorylation analysis.
机译：蛋白质磷酸化是最重要的细胞事件之一，并且可能是细胞调节其功能的最灵活和最有效的方法。电喷雾和MALDI质谱技术常见于磷脂蛋白酶体分析。每种技术都有优点和缺点。例如，已经表明，随着MALDI的同时，LC-ESI-MS / MS偏向单磷酸化肽，其非磷酸化形式的离子抑制磷酸肽的影响非常突出（3）。因此，蛋白质磷酸化的完全分析可能需要这些技术的组合。在该研究中，我们利用纳米ESI与MALDI / MS / MS的组合在同一质谱仪上进行的用于磷酸化分析。

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