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贻贝粘附蛋白改性的树脂-牙本质粘接界面的抗蛋白水解性及粘接耐久性的研究

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英文缩略词表

1 前言

1.1蛋白抑制剂（Protease inhibitors）

1.2交联剂（Cross-linking agents）

2 材料和方法

2.1 主要仪器及设备

2.2 主要试剂及材料

2.3 方法

3 结果

3.1 贻贝粘附蛋白对胶原酶活性的影响

3.2 贻贝粘附蛋白对脱矿牙本质基质抗酶解作用的影响

3.3 贻贝粘附蛋白对树脂-牙本质粘接强度微拉伸的检测

4 讨论

5 结论

参考文献

附录

致谢

综述:牙本质粘接界面的老化机制及防治措施

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摘要

目的：当代牙本质粘接体系中，无论是酸蚀-冲洗类粘接剂抑或是自酸蚀粘接剂，所形成的混合层底部始终存在一层裸露的胶原纤维。裸露的胶原纤维在牙体内源性的胶原酶的攻击下发生降解，继而引发树脂-牙本质的粘接强度及粘接持久性下降。本实验的目的在于探究贻贝粘附蛋白对胶原酶活性，牙本质胶原降解以及牙本质粘接微拉伸强度的影响，以期提高牙本质粘接的耐久性。
　　方法：评价贻贝粘附蛋白对胶原酶活性的影响：本实验应用Sensolyte? MMP通用型分光光度试剂盒检测胶原酶活性抑制程度。1mg/ml贻贝粘附蛋白与100U/ml VII型胶原酶（基质金属蛋白酶的代表类型之一）为实验组；GM6001（一种已知的人工合成的基质金属蛋白酶抑制剂）与100U/ml VII型胶原酶为阳性对照组；蒸馏水与100U/ml VII型胶原酶为阴性对照组。每组分5个亚组（n=5）,充分反应后加入检测基底液，于412nm波长下进行分光光度检测，比较酶活性的抑制程度。
　　评价贻贝粘附蛋白对牙本质胶原酶解的抑制性：将30片人牙本质片随机分成三组（n=10）：贻贝粘附蛋白组，GM6001组，蒸馏水组。各组牙本质片脱矿后分别于胶原酶溶液中温育7天，取上清液检测羟脯氨酸含量，评估胶原降解程度。
　　评价贻贝粘附蛋白对树脂-牙本质粘接强度的影响：取60个新鲜离体牙，暴露冠部牙本质后，采用酸蚀-冲洗类粘接剂进行树脂-牙本质粘接。根据酸蚀冲洗后预处理方式不同，随机分成三组：贻贝粘附蛋白组，GM6001组，蒸馏水组。将粘接完成的试件制备成树脂-牙本质粘接条，然后根据是否进行冷热循环(5°C和55°C，2500个循环)及酶解反应（3周，37°C）再将各组分成2个亚组，分别进行树脂-牙本质粘接的即刻微拉伸检测和老化处理后的微拉伸检测。扫描电镜观察牙本质段的拉伸断面。另取两个完整的未拉断的树脂-牙本质粘接试件进行粘接界面的扫描电镜检测。
　　结果：贻贝粘附蛋白组，GM6001组，蒸馏水组的胶原酶活性(nmol/min/mg)分别为20.22±0.93，29.11±1.17和31.39±0.52，三组间均具有统计学差异（p<0.01）。各组牙本质胶原降解量（羟脯氨酸释放量μg/mL）分别为2.70±0.53，4.00±1.19和5.40±1.00，三组间均具有统计学差异（p<0.01）。三组即刻微拉伸强度结果无显著差异，但冷热循环及酶解实验后，三组微拉伸结果(MPa)呈现统计学差异，分别为11.39±2.52,10.77±3.16和5.83±2.02(p<0.001)。扫描电镜检测结果与上述结果指标相一致。即刻粘接界面扫描结果显示：贻贝粘附蛋白组的混合层中罕见裸露的胶原纤维，而GM6001组以及蒸馏水组可见少量胶原纤维。酶解反应后的粘接界面扫描结果显示：贻贝粘附蛋白组以及 GM6001组暴露的胶原纤维较蒸馏水组少，且蒸馏水组中的树脂突牙本质小管中存在较大的间隙。各组微拉伸后的断面扫描电镜检测结果显示：贻贝粘附蛋白组与GM6001组的拉伸断面大多位于混合层顶端，牙本质小管被树脂突阻塞，而蒸馏水组的断面多位于混合层基底部，大量牙本质小管呈现空虚状态。
　　结论：贻贝粘附蛋白能够抑制胶原酶活性，抑制牙本质胶原纤维的降解，有望提高树脂-牙本质粘接的耐久性。

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