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Expression and purification of the thermophilic enzyme, SsoPox, in Pseudomonas putida KT2442 and its applications in biotechnology.

机译：嗜热酶SsoPox在恶臭假单胞菌KT2442中的表达和纯化及其在生物技术中的应用。

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摘要

This thesis describes the optimization of SsoPox expression and purification using Pseudomonas putida KT2442 as expression host, examines its specificity towards different metal co-factors and substrates, and explores its potential in two biotechnology applications. By expressing and purifying this enzyme in P. putida KT2442 instead of Escherichia coli, protein yield increased by 94-fold. This enzyme can catalyze the paraoxonase as well as lactonase reactions, and of the metal cofactors tested, Cd2+ was the optimal divalent cation for both reactions. The specificity of SsoPox towards N-acyl homoserine lactones of varying acyl chain lengths was examined, and the highest specificity constant was obtained with N-3-oxo-decanoyl homoserine lactone. Furthermore, SsoPox was immobilized and tested for the ability to detect paraoxon. The detection limit for this colorimetric assay was 0.2 mM paraoxon. Immobilized SsoPox was also shown to have the ability to inhibit quorum sensing in P. aeruginosa PAO1.
机译：本文描述了恶臭假单胞菌KT2442作为表达宿主对SsoPox表达和纯化的优化，研究了其对不同金属辅因子和底物的特异性，并探讨了其在两种生物技术应用中的潜力。通过在恶臭假单胞菌KT2442中代替大肠杆菌表达和纯化该酶，蛋白质产量提高了94倍。该酶可以催化对氧磷酶和内酯酶反应，在测试的金属辅因子中，Cd2 +是两个反应的最佳二价阳离子。检查了SsoPox对不同酰基链长度的N-酰基高丝氨酸内酯的特异性，并且使用N-3-氧代-癸酰基高丝氨酸内酯获得了最高的特异性常数。此外，将SsoPox固定并测试其检测对氧磷的能力。该比色测定的检测限为0.2 mM对氧磷。固定化的SsoPox还被证明具有抑制铜绿假单胞菌PAO1中群体感应的能力。

著录项

  • 作者

    Ng, Filomena S.W.;

  • 作者单位

    University of Guelph (Canada).;

  • 授予单位 University of Guelph (Canada).;
  • 学科 Biology Microbiology.
  • 学位 M.Sc.
  • 年度 2010
  • 页码 149 p.
  • 总页数 149
  • 原文格式 PDF
  • 正文语种 eng
  • 中图分类
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