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融合基因Mdc-hly的构建及原核表达

         

摘要

构建家蝇天蚕素-人溶菌酶(Mdc-hly)融合基因,实现Mdc-hly基因在大肠杆菌中的表达.通过RT-PCR分别扩增出家蝇天蚕素和人溶菌酶的成熟肽基因序列,再利用Gene-SOEing 技术构建融合基因,将融合基因克隆至pET32a表达载体,转化E. coli BL21(DE3),经IPTG诱导得到高效表达,融合蛋白分子量约为38 kD.Western blotting杂交证实了表达蛋白的抗原活性.成功构建了融合其因并进行了原核表达,为进一步的生物活性研究打下基础.

著录项

  • 来源
    《生物技术通报》 |2010年第4期|150-155|共6页
  • 作者单位

    广东药学院基础学院,广东省生物活性药物研究重点实验室,广州,510006;

    广东药学院基础学院,广东省生物活性药物研究重点实验室,广州,510006;

    广东药学院基础学院,广东省生物活性药物研究重点实验室,广州,510006;

    广东药学院基础学院,广东省生物活性药物研究重点实验室,广州,510006;

    广东药学院基础学院,广东省生物活性药物研究重点实验室,广州,510006;

    广东药学院基础学院,广东省生物活性药物研究重点实验室,广州,510006;

    广东药学院基础学院,广东省生物活性药物研究重点实验室,广州,510006;

    广东药学院基础学院,广东省生物活性药物研究重点实验室,广州,510006;

  • 原文格式 PDF
  • 正文语种 chi
  • 中图分类
  • 关键词

    家蝇天蚕素; 人溶菌酶; Gene-SOEing; 原核表达;

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