分子动力学研究亚铁血红素激活蛋白转录激活机理

赵熹; 黄旭日; 孙家锺

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分子动力学研究亚铁血红素激活蛋白转录激活机理

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以3种亚铁血红素激活蛋白(Heme activator protein,HAP)-DNA 复合物(野生型HAP1-wt,Ser63/Arg63突变HAP1-18 和 Ser63/Gly63突变HAP1-PC7)为对象对亚铁血红素激活蛋白的转录激活机理进行了分子动力学研究.对3个复合物分子动力学轨迹的比较性分析显示,涉及到上游活化序列(Upstream activation sequences,UAS)识别的蛋白质-DNA 相互作用分布与实验观测到的3种蛋白转录活性一致.进一步对3个复合物进行柔性分析显示,3个DNA分子具有相似的柔性,而又有所不同,特别在涉及UAS识别的N-端和Zn2Cys6结构域前部有明显的柔性差异.蛋白质柔性的差别导致不同的蛋白质-DNA相互作用.因此亚铁血红素激活蛋白的N-端和Zn2Cys6结构域前部的柔性大小能够调节亚铁血红素激活蛋白转录激活功能.

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来源
《高等学校化学学报》 |2008年第4期|819-823|共5页
作者
赵熹; 黄旭日; 孙家锺;
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作者单位

吉林大学理论化学研究所,理论化学计算国家重点实验室,长春,130023;

吉林大学理论化学研究所,理论化学计算国家重点实验室,长春,130023;

吉林大学理论化学研究所,理论化学计算国家重点实验室,长春,130023;

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正文语种 chi
中图分类结构化学;
关键词
分子动力学; 转录激活; 柔性; 亚铁血红素激活蛋白;

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