醇脱氢酶的纯化、酶学性质及其不对称催化

程书兰; 魏淼; 许琳; 严明

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醇脱氢酶的纯化、酶学性质及其不对称催化

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为了研究木兰假丝酵母(Candida magnolia)中的醇脱氢酶(alcohol dehydrogenase)3(ADH3)的突变酶(AIDI)的纯化、酶学性质以及不对称还原合成(3R,5S)-6-氯-3,5-二羟基己酸叔丁酯的能力.首先对AIDI进行(NH4)2SO4沉淀、透析以及DEAE Sepharose离子交换层析.将纯化后的酶用于最适温度、pH、有机溶剂耐受等酶学性质的研究,同时考察底物浓度对催化效率的影响.结果发现:通过纯化获得了电泳纯的AIDI.酶的最适温度为40℃,最适pH为7.0.该醇脱氢酶的热稳定性较好,对环境pH的变化不敏感,在pH 4～8之间较为稳定.部分金属离子对该酶的活性具有抑制作用,特别是Fe2+对其具有显著抑制作用.在0.1 mol/L、pH 7.0的Na3PO4缓冲液中,底物质量浓度为50 g/L,30℃转化24 h,转化率能达到94％.

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来源
《生物加工过程》 |2016年第1期|8-13|共6页
作者
程书兰; 魏淼; 许琳; 严明;
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作者单位

南京工业大学生物与制药工程学院,江苏南京211800;

南京工业大学生物与制药工程学院,江苏南京211800;

南京工业大学生物与制药工程学院,江苏南京211800;

南京工业大学生物与制药工程学院,江苏南京211800;

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原文格式 PDF
正文语种 chi
中图分类基因工程（遗传工程）;
关键词
醇脱氢酶; (3R,5S)-6-氯-3,5-二羟基己酸叔丁酯; 酶学性质;

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