亮绿SF(淡黄)与蛋白质相互作用的光度法研究及其分析应用

王颖臻; 丁中涛; 曹秋娥

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亮绿SF(淡黄)与蛋白质相互作用的光度法研究及其分析应用

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摘要

在pH 2.0的B-R缓冲介质中,蛋白质与亮绿SF(淡黄)(LGSF)在室温下结合生成复合物,其最大吸收波长为665 nm。本文采用光度法研究了结合反应的最佳条件、结合常数及最大结合位点数,并在此基础上建立了一个测定蛋白质的新方法。该方法测定牛血清蛋白(BSA)、人血清蛋白(HSA)及γ-球蛋白G(IgG)的线性范围至少可达80μg/mL,其表观摩尔吸光系数ε分别为:7.25×105、7.22×105与1.84×106L.mol-1.cm-1。除阴阳离子表面活性剂外,其余大部分物质不干扰蛋白质测定。可见方法具有选择性好、灵敏度高等优点。用于人血清样品中总蛋白的测定,所得结果与考马斯亮蓝G-250法基本一致。

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来源
《分析试验室》 |2005年第12期|58-62|共5页
作者
王颖臻; 丁中涛; 曹秋娥;
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作者单位

云南大学化学系云南大学生物制药创新人才培养基地;

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原文格式 PDF
正文语种 chi
中图分类可见和紫外分光光度法;
关键词
亮绿SF(淡黄); 分光光度法; 蛋白质;

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