幽门螺杆菌hpaA基因克隆及其蛋白的表达纯化

张冰; 王洪艳; 李环

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目的克隆幽门螺杆菌hpaA基因,构建hpaA-pET-32a重组质粒,并对其重组蛋白进行表达纯化,为其进一步的免疫研究提供实验基础.方法采用PCR方法,从幽门螺杆菌临床分离菌株中扩增hpaA基因,T-A克隆后测定核苷酸序列,通过表达载体pET-32a构建的hpaA的重组质粒,在E.coliBL21(DE3)宿主菌中用不同浓度的IPTG诱导表达,最后对重组蛋白进行纯化.结果重组质粒hpaA-pET-32a经双酶切、PCR及测序证明构建成功,经诱导重组蛋白成功表达,以包涵体蛋白的形式存在,对其纯化后获得了高纯度的重组蛋白.结论成功构建幽门螺杆菌hpaA的原核表达系统,并对其重组蛋白进行了表达纯化.

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来源
《北华大学学报：自然科学版》 |2020年第1期|47-49|共3页
作者
张冰; 王洪艳; 李环;
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作者单位

北华大学医学院;

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原文格式 PDF
正文语种 chi
中图分类医学免疫学;
关键词
幽门螺杆菌; hpaA基因; 分子克隆; 蛋白;

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